Главная Случайная страница Контакты | Мы поможем в написании вашей работы! | ||
|
Аминокислоты – сравнительно небольшие молекулы известной структуры. Первая а.к. аспарагин открыта в 1806 годую. Каждая а.к. имеет тривиальное научное название, чаще зависит от источника (пр: глицин, гликос-сладкий). В природе встречаются более 300 аминокислот, но только 20 из них используются для синтеза белков – протеиногенные аминкислоты. Протеиногенные а.к. имеют 3х и иногда 1 буквенные обозначения, использующиеся для сокращения записей а.к. состава и последовательностей а.к. в полипептидных цепях.
Каждая аминокислота имеет свою, характерную для нее R-группу. Во всех аминокислотах, за исключением глицина, α-атом углерода связан с четырьмя различными замещающими группами и, следовательно, является асимметрическим, или хиральным, атомом углерода. В белках встречаются только L-стереоизомеры, соответствующие по своей конфигурации L-глицеральдегиду.
Классификация аминокислот на основе строения и свойств их радикалов.
Физические и химические свойства аминокислот белков определяются их радикалами. В частности – полярность или неполярность а.к. определяет различную степень растворимости белков в разных растворителях. Это выделяет белки из ряда других природных полимеров и обеспечивает им роль материальной основы жизненных процессов.
На основе питательной ценности (для человека) | |
Незаменимые(не могут синтезироваться в организме) | Заменимые(могут синтезироваться в организме человека) |
Треонин, Метионин, Валин, Лейдин, Изолейцин, Фенилаланин, Триптофан, Лизин. Аргинин, Гистидин – незаменимы для детей до 12 лет. | Глицин, Аланин, Серин, Цистеин, Пролин, Аспарагиновая кислота, Глутаминовая кислота, Аспарагин, Глутамин, Тирозин. |
Сначала белок расщепляется на фрагменты — пептиды. Этот процесс осуществляется в желудке с помощью пепсина и в тонком кишечнике с помощью химотрипсина и трипсина (ферментов поджелудочной железы). Затем эти пептидные фрагменты расщепляются до свободных аминокислот (не связанных с другими аминокислотами). Этот процесс происходит под воздействием аминопептидазы, содержащейся в клетках эпителия тонкого кишечника, а также под действием карбоксипептидазы, выделяемой поджелудочной железой. Далее эти аминокислоты поступают в кровь путем облегченной диффузии через клеточную мембрану.
Превращения аминокислот. Соотношения аминокислот в распадающихся белках и новообразуемых за их счет протеинах, как правило, различны. Поэтому известная доля свободных аминокислот, возникших при гидролизе белков и пептидов, обязательно должна быть преобразована либо в другие аминокислоты, либо в более простые соединения, выводимые из организма. Все это осуществляется в результате процессов, которые можно объединить общим названием — превращения аминокислот. Известны три типа реакций аминокислот в организме: по а-аминогруппе, карбоксильной группе и радикалу аминокислоты. Реакции по a-аминогруппе однотипны у всех аминокислот, это в основном реакции дезаминирования и переаминирования. Столь же однообразен набор химических процессов по карбоксильной группе аминокислот: это главным образом декарбоксилированис и образование аминоациладепила-тов. В отличие от первых двух типов превращений аминокислот преобразования в радикалах аминокислот исключительно разнообразны, многочисленны и, как правило, уникальны для каждой отдельной аминокислоты. Наконец, есть тип превращений аминокислот, который состоит в образовании пептидной связи между a-аминогруппой одной аминокислоты и карбоксильной группой другой. Он осуществляется сложным путем и приводит к синтезу пептидов и белков.
Трансаминирование — биохимическая ферментативная реакция обратимого переноса аминогруппы с аминокислоты на кетокислоту без промежуточного образования аммиака.
Биологический смысл трансаминирования – аминогруппы от разных а.к. собираются в одной форме – L-глутаминовой кислоты.
Реакции по карбоксильной группе. Превращения аминокислот по СООН-группам сводятся в основном к декарбоксилированию и образованию амино- ациладепилатов. Декарбоксилнрование аминокислот осуществляется сравиительпо легко в тканях животных и растений, но особенно широко оно представлено у микроорганизмов. Во всех случаях процесс идет по одной и той же схеме.
Простетической группой декарбоксилаз L-аминоклслот служит пиридоксальфосфат, комплекс которого с различными специфическими белками дает начало всем многообразным и высокоспецифичным декарбоксилазам L-аминокислот. В подавляющем большинстве случаев продуктами декарбоксилирования аминокислот являются амины. Так как они образуются в качестве продуктов жизнедеятельности и обладают высокой физиологической активностью, их называют биогенными аминами. Пример: При декарбоксилировапии гистидина возникает гистамин:
Он вызывает усиление деятельности желез внутренней секреции и снижает кровяное давление.
Реакции по радикалу. Важнейшим типом превращений аминокислот, протекающих с видоизменением радикалов, является переход одних а.к. в другие. Благодаря этому в оргапизме значительно усиливаются возможности для синтеза а.к.. В состав белков входит 20 аминокислот и существуют 20 катаболических путей их расщепления, которые в конечном итоге приводят к пяти продукам, которые вступают в цикл лимонной кислоты (цикл Кребса). Продукты расщепления углеродных скелетов аминокислот: 1) ацетил-СоА (аланин, цистеин, глицин, серии и треонин – сначала через ПВК; лейцин, лизин, фенилаланин, тирозин и триптофан – непосредственно); 2) а-кетоглутарат (пролин, гистидин, аргинин, глутамин и глутаминовая кислота), 3) сукцинат (метионин, изолейцин и валин); 4) фумарат (фенилаланин и тирозин); 5) оксалоацетат (аспарагин и аспарагиновая кислота).
Дата публикования: 2015-01-24; Прочитано: 1323 | Нарушение авторского права страницы | Мы поможем в написании вашей работы!