Основные функции белков в организме. Структурная организация белковой молекулы

ФУНКЦИИ БЕЛКОВ

1. Структурная:

• в соединительной ткани – коллаген, эластин, кератин

• построение мембран и формирование цитоскелета (интегральные, полуинтегральные и поверхностные белки) – спектрин, гликофорин.

• построение органелл – рибосомы

2. Ферментативная – Практически все ферменты являются белками. Хотя в последнее время обнаружили существование рибозимов, т.е. РНК, обладающих каталитической активностью.

3. Гормональная.

Регуляция и согласование обмена веществ в разных клетках организма – инсулин, гормон роста.

4. Рецепторная.

Избирательное связывание гормонов, медиаторов.

5. Транспортная

Перенос веществ в крови (липопротеины, гемоглобин, трансферрин) или через мембраны (Na+,К+-АТФаза, Сф2+-АТФаза)

6. Пищевая и резервная – яичный альбумин, казеин молока.

7. Защитная – иммуноглобулины, белки свертывания крови.

УРОВНИ ОРГАНИЗАЦИИ БЕЛКОВ

1. ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА

Это последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Учитывая, что в синтезе белов принимает участие 20 аминокислот можно сказать о невообразимом количестве возможных белков.

2. ВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА

Это способ укладки полипептидной цепи в упорядоченную структуру, при которой взаимодействуют близко расположенные вдоль цепи аминокислоты. Формирование вторичной структуры вызвано стремлением пептида принять конформацию с наибольшим количеством водородных связей между группами. Вторичную структуру определяет:

• устойчивость пептидной связи

• подвижность С-С связи

• размер радикала.

Они вкупе с аминокислотной последовательностью приводят к строго определенной конфигурации белка.

Можно выделять два возможных варианта вторичной структуры: a-спираль и b-складчатый слой.

3. ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА

Это взаимная укладка областей и отдельных аминокислотных остатков полипептидной цепи. Четкой границы между вторичной и третичной структурами провести нельзя, однако под третичной структурой понимают стерические взаимосвязи между аминокислотами, отстоящими далеко друг от друга в цепи. Благодаря третичной структуре происходит еще более компактное формирование цепи. Наряду с α-спиралью и β-структурой в третичной структуре обнаруживается так называемая неупорядоченная конформация, которая может занимать значительную часть молекулы. В разных белках наблюдается разное соотношение типов структур.

4. ЧЕТВЕРТИЧНАЯ СТРУКТУРА

Если белки состоят из двух и более полипептидных цепей, связанных между собой нековалентными (не пептидными и не дисульфидными) связями, то говорят, что они обладают четвертичной структурой. Такие агрегаты стабилизируются водородными связями и электростатическими взаимодействиями между остатками аминокислот, находящихся на поверхности глобулы. Подобные белки называются олигомерами, а их индивидуальные цепи – протомерами (мономерами, субъединицами). Если белки содержат 2 протомера, то они называются димерами, если 4, то тетрамерами и т.д.

2. Гормоны: определение, классификация и механизм действия.

ГОРМОНЫ - это биологически активные вещества, которые синтезируются в малых количествах в специализированнных клетках эндокринной системы и через циркулирующие жидкости (например, кровь) доставляются к клеткам-мишеням, где оказывают свое регулирующее действие.

ПЕПТИДНЫЙ ГОРМОН	СТЕРОИД	ПРОИЗВОДНОЕ АМИНОКИСЛОТЫ
Адренокортикотропный гормон (кортикотропин; АКТГ) Гормон роста (соматотропин; СТГ) Тиротропный гормон (тиротропин; ТТГ) Лактогенный гормон (пролактин; ЛТГ) Лютеинизирующий гормон (лютропин; ЛГ) Фолликул ости мул ирующий гормон (ФСГ) Мепаноцитстимулирующий гормон (МСГ) Хорионический гонадотропин (ХГ) Антидиуретический гормон (вазопрессин; АДГ) Окситоцин Паратироидный гормон (паратгормон; ПТГ) Кальцитонин Инсулин Глюкагон	Альдостерон Кортизоп Кальцитриоп Тестостерон Эстрадиол Прогестерон	Адреналин Норадреналин Трийодтиронин (Тэ Тироксин (Т4)

МЕХАНИЗМЫ ДЕЙСТВИЯ ГОРМОНОВ

По локализации рецептора различают два механизма действия гормонов:

1. Мембранный – рецептор расположен на мембране.

2. Цитозольный – рецептор расположен в цитозоле

МЕМБРАННЫЙ МЕХАНИЗМ

В зависимости от способа передачи гормонального сигнала в клетку выделяют три класса мембраносвязанных рецепторов:

1. Канало-образующий – присоединение лиганда к рецептору вызывает открытие ионного канала на мембране. Таким образом, действуют нейромедиаторы (ацетилхолин, глицин, ГАМК, серотонин, гистамин, глутамат);

2. Рецепторы, обладающие каталитической активностью – при взаимодействии лиганда с рецептором активируется внутриклеточная часть (домен) рецептора, имеющий тирозинкиназную или тирозинфосфатазную или гуанилатциклазную активность. По этому механизму действуют СТГ, инсулин,

пролактин, интерлейкины, ростовые факторы, интерфероны α, β, γ.

3. Рецепторы, связанные с G-белками – передача сигнала от гормона происходит при посредстве G-белка.

G-белок, в свою очередь, влияет на ферменты, образующие вторичные посредники (мессенджеры), пере-

дающие сигнал на внутриклеточные белки. К данному типу относится аденилатциклазный и –кальций-фосфолипидный механизмы.

ЦИТОЗОЛЬНЫЙ МЕХАНИЗМ

По цитозольному механизму действуют стероидные гормоны и гормоны щитовидной железы. Будучи небольшими гидрофобными молекулами, они попадают в клетки путем простой диффузии и прочно связываются с рецепторами, расположенными в цитоплазме. Комплекс гормон-рецептор активируется и получает сродство к ДНК. Связываясь с гормон-чувствительным элементом в ДНК, гормон влияет на их транскрипцию определенных генов и изменяет концентрацию определенных белков в клетке.