Виды вторичной структуры белковой молекулы. Связи, стабилиз. втор. структуру

Белки

1. Аминокислотный состав белков. Пептидная связь: хар-ка, св-ва. Белки – ВМС, сод. Азот, сост. Из аминокислот, соед. пептидной связью в полипептид и имеющ. сложн. структ. организацию. Незаменимых аминокислот 10 шт. Ковалентная связь между АК в белках назыв. пептидной, образ. при взаимодействии альфа-аминогруппы одной АК и карбоксильной группы другой АК. Пример: NH2-CH(R)-COOH + NH2-CH(R)-COOH=>NH2-CH(R)-CO-NH-CH(R)-COOH + H2O. Генет. код – последовательность аминокислот. До 10 АК = пептид; от 10 до 40 АК =полипептид; более 40 АК = белок

Первичная структура белковой молекулы. Характеристика пептидной связи (из пред.)

Перв. структура – линейная послед-ть, прочно соед. пептидными связями.

3. Вторичная структура белковой молекулы. Это простр. организация первичной структуры. Это способ укладки в более компактную стр., взаимод. пептидных связей с образованием водор. связи.

Виды вторичной структуры белковой молекулы. Связи, стабилиз. втор. структуру.

Альфа-спираль: правозакруч., на 10 витков приход. 36 АК-ых остатков. Стабилиз. она с пом. водор. св. между пептидными группами 1 и 4, 4 и 7, 7 и 10 и т.д. Эти водор. св. распол. параллельно оси альфа-спирали. Ее формированию препятствует АК пролин. Бета-складчатый строй: белк. мол-ла лежит змейкой, NH- и СО-группы пепт. связей, ранее удал. АК-т белк. цепи, способны взаимод. друг с другом при помощи водор. связей. Ориентация цепи может быть парал. и антипарал.

5. Третичная структура белка. Связи, стабилиз. вторичную структуру (из пред.) Это укладка в глобулу. Сущ. 2 вида: фибриллярная и глобулярная. Фибрил.: мол-лы вытянутой формы и обычно формир. волокн. структуру тканей, третичная структура представлена либо тройной альфа-спиралью, либо бета-складч. структурой. Глобул.: наряду с альфа-спиралью и бета-структурой в трет. структуре есть неупорядоченная конформация – изломы, складки, обусл. наличием АК пролин и его произв.; такая конформация может занимать значит. часть мол-лы. Стабильность трет. стр. обесп. связями функц. групп радикалов АК-т (водор. связи, дисульфидные связи, гидрофобное взаимод., ионные свя

…………………………

6. Четвертичная структура. Примеры таких белков. Четверт. стр. белка называют объед. нес-ких трет. структур (четного кол-ва). Такая глобула назыв. протомер. Такие агрегаты стабилиз. водор., ионными связями и электростат. взаимод-ми. Примеры: гемоглобин, креатинкиназа, лактатдегидрогеназа.

7. Амфотерные свойства белков. Примеры. Т.к. белки содержат кислые (содерж. доп. СОО группу – Асп, Глу) и основные (содерж. NH-группу – Лиз, Арг) АК-ты, то в их составе всегда имеются своб. кислые и основные группы. Большинство жив. белков – отриц. заряженные, а растительных – полож. заряж. Примеры: казеин молока – отриц. заряженный белок.

8. 8. Изоэл. состояние белка. Изоточка белка. Изоточка белка – такой pH, при котором поверхн. заряд мол-лы белка равен 0, т.е. кол-во полож. и отриц. зарядов уравнялось. Для большинства прир. белков изоточка в диап. рН=4.8-5.4. В изоэл. сост. белок не перемещ. в прилож. электр. поле. Большая часть белков в изоэл. состоянии теряет растворимость и выпад. в осадок («изоэлектрическое осаждение»), это обратимый процесс, что возможно при помощи изм. рН.

9. Растворимость белка. Гидрофильность белка. Большая часть белков облад. гидрофильными св-вами, т.е. спос-тью легко взаимод. с диполем воды. Гидратная оболочка препятствует агрегации частиц, тем самым спос. устойчивости раствора. Если снять гидратную оболочку, произойдет осаждение, это делают добавляя водоотним. агенты.

10. Высаливание белка. Высаливанием называют процесс осаждения белка из раствора при добавлении нейтр. солей. Легче высаливаются глобулины. Это обратимый процесс при помощи добавления воды.

11. Электрофорез. Метод осн. на том, что при опред. значении рН и ионной силы раствора белки двигаются в электр. поле со скоростью, пропорциональной их сумм. заряду. Белки, имеющие сумм. отриц. заряд, двигаются к аноду (+), а положительно заряженные белки - к катоду (-).

12. Гидролиз белков. Это процесс разрыва пептидных св. и присоед. по месту разрыва молекул воды. Процесс сопровождается полным разрушением структуры белка (остаются АК-ты). Гидролиз бывает кислотный/щелочной (при выс. Т) или ферментативный.

………………………

13. Денатурация белка. Виды денатурации. Денатурир. агенты. Это разруш. всех структур белка, кроме первичной. Она сопровожд. необр. потерей растворимости, вязкости и полной потерей биол. активности. При денатурации остаются АК-ты. Факторы, вызыв. денатурацию: физический (возд. выс. и низких Т, ультраф. и микроволн. излуч., механич. возд., иониз. заряж. частиц), химический (конц. к-ты и щелочи, орг. растворители, соли тяж. Ме, возд. специф. реактивов)

14. Коллоидные свойства растворов белков. Растворы белков – коллоиды. Облад. св-вами: 1) светорассеивание; 2) вязкость; 3) неспос-ть белк. частиц проникать через полупрониц. мембраны, это св-во лежит в основе разд. и очистки белков методом диализа

15. Диализ. Это способ разделения и очистки белков с помощью полупроницаемой мембраны; метод разделяет низко- и высоко-молек. соединения через мембрану.

16. Биологические функции белков. Каталитическая/ферментативная; транспортная; регуляторная/гормональная; резервная; структурная; защитная; рецепторная; сократительная.

17. Классификация белков. По форме: глобулярные (коллаген) и фибриллярные. По составу: протеины (при их полном гидролизе образ. только АК-ты) и протеиды (при гидролизе образ. АК-ты и дополнительные небелковые компоненты – простетическая группа (углеводы, липиды, витамины))