Структурно-функциональная организация ферментов

Центры ферментов: Молекула фермента взаимодействует с субстратом не всей своей по верхностью, а определенными участками. На поверхности фермента различают:

Активный центр – это участок фермента, который взаимодействует с субстратом. Активных центров может быть 2, 4, 6, 8, в каждый входят 715 аминокислот. Наиболее часто в состав активных центров ферментов входят функциональные группы таких аминокислот:

ОН – группы серина, треонина, тирозина;

SН – группы цистеина;

NН – группа гистидина;

СООН – группы глутамата и аспартата;

NН2 – группы аргинина и лизина.

В сложных ферментах в активный центр входят кофакторы (небелковые компоненты):

простетические группы, коферменты, ионы металлов. Активный центр является комплемен тарным к строению S, имеется соответствие (комплементарность) Е и S как “ключа и замка”. В структуре активного центра выделяют:

• участок, который связывается с субстратом: контактный (“якорный”) участок;

• каталитический участок, в состав которого входят химические группы, принимающие непосредственное участие в преобразовании субстрата (ОН, SH, =N, NH3+, СООН). Кроме активного центра, некоторые ферменты имеют дополнительный, регуляторный, аллостерический центр, с которым взаимодействуют аллостерические регуляторы (эффекторы, модуляторы). Аллостерические эффекторы могут быть позитивными (активаторами), которые повышают каталитическую активность фермента или негативными (ингибиторами), которые ее снижают.

Активный и аллостерический центры локализуются на разных субъединицах фермента. При взаимодействии аллостерического центра с эффекторами происходят конформационные изменения активного центра фермента, что приводит к увеличению или снижению его ак тивности. Ферменты, имеющие аллостерический центр, называются регуляторными.