Хромопротеины. Строение и функции гемоглобина. Типы гемоглобинов. Миоглобин

Хромопротеиды. К ним относится множество белков с металлсодержащей порфириновой простетической группой, выполняющие разнообразные функции — гемопротеины, хлорофиллы.

Гемоглобин — это гемопротеин, с молекулярной массой около 60 тыс., окрашивающий эритроцит в красный цвет после связывания молекулы O2 с ионом железа (Fe++). У мужчин в 1 л крови содержится 157 (140—175) г, у женщин — 138 (123—153) г. Молекула гемоглобина состоит из четырех субъединиц гема, связанных с белковой частью молекулы — глобином, сформированной из полипептидных цепей. Главная функция гемоглобина состоит в переносе кислорода.

У плода содержится фетальный гемоглобин. Соединение гемоглобина с молекулой 02 называется оксигемоглобином. Оксигемоглобин, отдавший кислород, называется дезоксигемоглобином. Гемоглобин способен связывать в тканях небольшое количество CO₂ и освобождать его в лёгких. Монооксид углерода (CO) связывается с гемоглобином крови намного сильнее, чем кислород, образуя карбоксигемоглобин (HbCO). Некоторые процессы приводят к окислению иона железа в геме до степени окисления +3 и образуется метгемоглобин (HbOH). Миоглоби́н — кислород-связывающий белок скелетных мышц и мышцы сердца. Миоглобин отвечает за транспорт кислорода в скелетных мышцах и в мышце сердца. Этот факт используется для определения диагноза инфаркта миокарда по появлению специфического «сердечного» изотипа миоглобина.