Электро-химические свойства белков как основа методов их исследования. Электрофорез белков крови

1.Молекулярная масса белков определяет многие свойства белков: седиментация, диффузия, плотность белковых растворов, коллоидные свойства белков и др. характеристики. Молекулярную массу белка можно определить по скорости седиментации (осаждения) при УЛЬТРАЦЕНТРИФУГИРОВАНИИ. На основании этого определяют коэффициент седиментации. Др. методом определения молекулярной массы является метод ГЕЛЬФИЛЬТРАЦИИ (молекулярное просеивание).

2.Способность белков связываться с ЛИГАНДАМИ. Белки способны связываться с определенными веществами. Белки специфично узнают свои ЛИГАНДЫ. ИЗБИРАТЕЛЬНОСТЬ обеспечивается белковой частью гемоглобина. Центр связывания ЛИГАНДА называется активным центром. Это свойство лежит в основе АФФИНой ХРОМОТОГРАФИи.

3.Электрохимические свойства белков.

А. АМФОТЕРНОСТЬ. Белки - АМФОТЕРНЫЕ ЭЛЕКТРОЛИТЫ.

Б. Буферные свойства - способность поддерживать РН среды. Наиболее мощным буфером крови является ГЕМОГЛОБИНОВЫЙ буфер, т.к. в большом количестве содержит ГИСТИДИН.

B. Белки содержат заряд, который зависит от соотношения кислотных и основных групп, а оно в свою очередь зависит от их диссоциации, определяющейся РН среды.

Изоэлектрическое состояние - это состояние молекулы белка, при котором её заряд равен 0.

В изоэлектрическом состоянии белок менее устойчив. Это свойство белков используется при их ФРАКЦИВАНИИ: 1.ИОНООБМЕННАЯ ХРОМАТОГРАФИЯ.

Для неё используется ИОНООБМЕННИКИ, которые изготавливаются из чистой целлюлозы: ДЭАЭ - целлюлоза (содержит катионные группы); КМ - целлюлоза (содержит анионные группы).

2.Разделение белков на основании величины заряда - электрофорез белков. С помощью электрофореза в сыворотке крови выделяют как минимум 5 фракций: АЛЬБУМИНЫ, альфа, альфа-2, гамма, бета - глобулины.