Общие сведения. Белки – необходимая составная часть продуктов питания

Белки – необходимая составная часть продуктов питания. Отсутствие или недостаточное их количество в пище вызывает серьезные заболевания человека. Пищевая ценность белков зависит от их аминокислотного состава, от содержания в них незаменимых аминокислот, которые не синтезируются в организме человека. Потребляемые человеком в пищу белки можно разделить на полноценные, содержащие все незаменимые аминокислоты, и неполноценные, в которых отсутствует одна или несколько незаменимых аминокислот. Например, казеин – основной белок молока – является полноценным, в то время как желатин – белок, получаемый из костей и сухожилий (продукт частичного гидролиза коллагена), – неполноценным.

Белки входят в состав практически всех продуктов животного и растительного происхождения.

Белки являются высокомолекулярными биологическими полимерами, построенными из остатков аминокислот.

Соединение из двух аминокислот носит название дипептид (например, глицил-аланин), из трех - трипептид, из четырех - тетрапептид и т. п., а из многих аминокислот - полипептид.

В образовании пептидной связи у моноаминодикарбоновых и диаминомонокарбоновых кислот принимают участие только аминогруппы и карбоксильные группы, связанные с α-углеродным атомом.

В пространственной конфигурации белковой молекулы имеют место различные типы связей. Чаще всего это водородные связи, но большую роль играют также дисульфидные, эфирные (ортофосфатные, пирофосфатные), фосфоамидныс, ионные и др.

Аминокислоты и белки обладают амфотерным характером. При диссоциации как свободных аминогрупп, так и свободных карбоксильных групп они приобретают заряды: в кислой среде – положительный, в щелочной – отрицательный.

В зависимости от формы молекулы белки делят на глобулярные и фибриллярные. Молекулы глобулярных белков состоят из одной полипептидной цепи или нескольких, плотно свернутых за счет нековалентных, а часто и ковалентных связей в компактную частицу, называемую глобулой. Они имеют шарообразную или веретенообразную форму. Подавляющее большинство природных белков относится к глобулярному типу. Они растворимы в воде и в солевых растворах и выполняют в организме динамические функции (гемоглобин крови, сывороточный альбумин, ферменты, антитела, гормоны и другие). Фибриллярные белки состоят из вытянутых или спирализованных полипептидных цепей, расположенных параллельно и удерживаемых за счет многочисленных нековалентных, а иногда и ковалентных связей. Полипептидные цепи объединены в волокна (фибриллы). Эти белки в большинстве своем нерастворимы в воде и выполняют функцию структурных элементов (кератин волос, коллаген кожи, эластин связок, фиброин шелка и другие).

Между глобулярными и фибриллярными белками существуют различные переходные формы.

По способу свертывания и ассоциации полипептидных цепей, согласно представлениям К.У. Линденштрема-Ланга, выделяют четыре уровня пространственной структуры белка: первичная, вторичная, третичная и четвертичная. Эти уровни соответственно означают: линейную последовательность аминокислот; упорядоченное строение основной цепи полипептида; трехмерную структуру белков глобулы и структуры белковых агрегатов. У глобулярных белков выделяют еще два дополнительных уровня: сверхвторичную структуру, которая характеризует энергетически предпочтительные агрегаты вторичной структуры, и домены – части белковой глобулы, представляющие собой достаточно обособленные глобулярные области. Организация высших структур полностью закодирована в аминокислотной последовательности. Совокупность уровней организации называют конформацией белковой молекулы.

Белки делят на простые (протеины) и сложные (протеиды). Продуктами гидролиза протеинов являются только аминокислоты. К ним относятся альбумины, глобулины, гистоны, проламины, протамины, глутелины. В состав продуктов гидролиза протеидов входят не только аминокислоты, но и небелковые вещества разнообразные по составу (простетические группы).

Важнейшее свойство белков – их способность к денатурации (изменению природной пространственной структуры) под действием различных факторов внешней среды.

Степень денатурации белка может быть различной в зависимости от характера белка, природы денатурирующего агента и времени его действия. Различают обратимую и необратимую денатурацию. Основные признаки денатурации – это снижение растворимости, потеря биологической активности, изменение оптических свойств, вязкости и другие.

В процессе приготовления пищи белки, входящие в состав пищевых продуктов, денатурируются. Такие белки легче подвергаются действию ферментов пищеварительного тракта, и поэтому лучше и быстрее усваиваются организмом. Целый ряд технологических процессов получения пищевых продуктов (выпечки хлеба, производство макарон и другие) связан с частичной денатурацией белков, входящих в состав сырья.

Выделение белков из пищевого сырья начинается из извлечения их соответствующим растворителем (экстракция). Каждый белок обладает определенной растворимостью, зависящей от природы самого белка и состава растворителя. На растворимость существенное влияние оказывает рН среды. Присутствие солей в растворе может либо увеличить, либо уменьшить растворимость того или иного белка.

Из полученных экстрактов белки осаждают органическими растворителями, смешивающимися с водой. С этой целью обычно используют метанол, этанол, бутанол, глицерин и ацетон. Кроме того, применяют прием высаливания.

Белки отличаются различной растворимостью.

При растворении белков в воде происходит гидратация их молекул. Вокруг каждой из них образуется водная оболочка (гидросфера). Наличие оболочек, состоящих из ориентированных в пространстве молекул воды, является наряду с зарядом белковых частиц фактором устойчивости белковых растворов. Под действием факторов, уменьшающих гидратацию белковых частиц (например, водоотнимающих средств) и нейтрализующих их заряд, растворимость белков понижается и они могут выпасть в осадок.

Качественные реакции на аминокислоты, пептиды и белки можно разделить на две группы: а) цветные реакции, обусловленные аминокислотами и пептидами; б) реакции осаждения, в основе которых лежат изменения физико-химических свойств белковых молекул.

Ксантопротеиновая реакция. Характерна для некоторых ароматических аминокислот (фенилаланина, тирозина, триптофана). При нагревании белков и иолипептидов с концентрированной азотной кислотой образуется нитрососдинсние желтого цвета.

Реакция протекает в две стадии. На протяжении первой аминокислота, например тирозин, взаимодействуя с концентрированной азотной кислотой, подвергается нитрованию. При этом образуется динитротирозин (желтого цвета).

Примечание. В зависимости от количества прибавленной азотной кислоты может образоваться и смесь динитро- и нитротирозина.

Биуретовая реакция (реакция Пиотровского). В щелочной среде белки, а также продукты их гидролиза – полипептиды дают фиолетовое или красно-фиолетовое окрашивание с солями меди. Реакция обусловлена наличием пептидных связей. Положительная биуретовая реакция проявляется у соединений, содержащих не менее двух пептидных групп. Интенсивность окраски зависит от длины пептида и варьирует от сине-фиолетовой до красно-фиолетовой и красной.

Биуретовую реакцию дают также аспарагин (амид аспарагиновой кислоты) и аминокислоты гистидин, треонин и серии.

Свое название реакция получила от биурета – соединения, которое образуется при нагревании мочевины. Эта реакция сопровождается отщеплением молекулы аммиака

Комплексной медно-натриевой соли пептидов и белков приписывают следующее строение:

В присутствии солей меди в щелочной среде белки дают фиолетовое окрашивание. Окраску дает комплексное соединение меди с пептидными группами –CO–NH–.

Цвет комплекса, получаемый при биуретовой реакции с разными пептидами, зависит от длины пептидной цепи.

Пептиды с длиной цепи от четырех аминокислотных остатков и выше образуют красный комплекс, трипептиды – фиолетовый, а дипептиды – синий.

Нингидриновая реакция. Нингидриновая реакция обусловлена наличием аминокислот, имеющих аминогруппы в α-положении. Белки, полипептиды и аминокислоты образуют с нингидрином соединение синего или сине-фиолетового цвета (при нагревании). Нингидриновая реакция является одной из наиболее чувствительных для обнаружения α-аминогрупп.

Сущность реакции заключается в том, что α-аминокислоты и пептиды, реагируя с нингидрином, подвергаются окислительному дезаминированию и декарбоксилированию:

Восстановленный нингидрин взаимодействует с аммиаком и второй молекулой ниигилрина, в результате чего образуется окрашенное соединение (пурпурный Руэманна)