Количество составляющих аминокислот

- олигопептиды: от 2^х до 10^ти аминокислот

- полипептиды: до 100 аминокислот - собственнополипептиды; больше 100 – протеины или белки. Количество а-т в протеинах может доходить до нескольких миллионов

2) Структура/форма белковой молекулы

- фибриллярные белки - полипептидные цепи в форме нити, плохо растворимые в воде. Кератин волос, миозин мышц, коллаген костей, фибриноген крови.

- глобулярные белки - полипептидые цепи в форме шара, хорошо растворимые в воде. Миоглобин, ферменты, белки плазмы крови.

Состав

- простые - протеины - состоят только из остатков а-т. (альбумины, глобулины)

- сложные - протеиды - помимо аминокислот они содержат простетическую группу - небелковый компонент. Названия даются в зависимости от его природы:

- хромопротеиды - пигмент. Гемоглобин, миоглобин, хлорофилл, цитохромы

- нуклеопротеиды - НК. Участвуют в хранении и передаче наследственной инф

- гликопротеиды - углеводы. Клеточные мембраны

- липопротеиды - липиды. Ферменты плазматических мембран

- фосфопротеиды - фосфаты. ЦНС, молоко, куриный желток

- металлопротеиды - металлы. Различные ферменты

Уровни организации белка

1) Первичная структура - линейная последовательность аминокислот, соединенных между собой в полипептидную цепь при помощи пептидных связей. Данная последовательность закодирована в ДНК, она определяет свойства и функции белков,.

2) Вторичная структура - полипептидная цепь. Она может иметь форму спирали (альфа) или формировать складки (бета). Вторичная структура стабилизируется водородными связями, возникающими между близлежащими группами С=О и NH.

3) Третичная структура - полипептидная спираль или складчатый слой, свернутый в строго определенную конфигурацию, формируя при этом клубок - глобулу. Она поддерживается водородными, дисульфидными и гидрофобными связями. Ферменты, антитела, гормоны.

4) Четвертичная структура - совокупность нескольких третичных структур, складывающиеся в определенную конфигурацию. Фиксируются силами межмолекулярного взаимодействия, водородными, ионными, ковалентными и иными связями. Характерна не для всех белков.

Гемоглобин состоит из 4 полипептидных цепей, каждая из которых связана с одной группой гемо, в центре которой находится ион Fe, удерживающий кислород.

Денатурация – нарушение структуры белковой молекулы. Она возникает вследствие воздействия физических и химических факторов.

Ренатурация – процесс восстановления. Он возможен только если нарушены 4^ая, 3^ая или 2^ая структуры. Нарушение 1^ой структуры необратимо.

Деструкция – полное разрушение белковой молекулы

Функции белков