Антитела

Антитела (иммуноглобулины) (АТ, Ig) - в большинстве случаев представлены сывороточными гликопротеинами, входящие в состав фракции гамма-глобулинов. АТ образуют один из основных классов белков крови, составляя 20% массы белка плазмы. Молекула АТ состоит из 2 идентичных тяжелых (Н-цепи) и 2 идентичных легких (L-цепи) аминокислотных цепей, соединенных дисульфидными -S-S- связями (рис.8). В цепях различают вариабельную область (V-область) в N-концевой части и постоянную, или константную, область (С-область). V-область у разных АТ варьирует. V-области L- и Н-цепей образуют Аг-связывающий центр (активный центр АТ, паратоп), или Fab-фрагмент. Константная область молекулы имеет Fc-фрагмент. Аг-связывающий центр, образованный вариабельными областями L- и Н-цепей; именно с ним взаимодействует Аг-детерминанта (эпитоп) антигена. Аг-связывающий центр комплементарен эпитопу Аг по приципу «ключ-замок». Молекула Ig как минимум двухвалентна; такие антитела известны как полные АТ, а мономеры с меньшей валентностью - как неполные АТ. Fc-фрагмент определяет специфичность связывания молекулы Ig с клетками-эффекторами (например, макрофагами, полиморфноядерными лейкоцитами, тучными клетками), несущими на своей поверхности рецепторы Fc-фрагмента.

Рис.8. Структура иммуноглобулина.