Ферменты ускоряют химические реакции

а) снижением энергии активации;

б) повышением энергии активации;

в) повышением температуры реакции;

г) снижением температуры реакции.

18. Изменение конформации фермента при алкалозе вызвано:

а) разрушением водородных и ионных связей;

б) разрушением дисульфидных связей;

в) разрушением пептидных связей;

г) разрушением гидрофобных связей.

19. Денатурация фермента приводит к его инактивации вследствие:

а) разрушения активного центра;

б) разрушения кофактора;

в) разрушения аллостерического центра;

г) разрушения субстрата.

20. При относительной специфичности ферменты действуют на:

а) один субстрат;

б) группу родственных субстратов;

в) на определенный тип связи;

г) на любые субстраты.

21. По теории Фишера:

а) субстрат должен абсолютно соответствовать конформации активного центра;

б) субстрат может не соответствовать конформации активного центра фермента;

в) кофактор должен абсолютно соответствовать конформации активного центра;

г) кофактор может не соответствовать конформации активного центра.

22. По теории Кошланда:

а) активный центр фермента формируется окончательно при связывании с субстратом;

б) активный центр имеет необходимую конформацию до взаимодействия с субстратом;

в) активный центр фермента формируется окончательно при связывании с коферментом;

г) форма активного центра не зависит строения кофактора и субстрата.

23. Для очистки гнойных ран используют обработку пептидазами, так как они:

а) расщепляют белки разрушенных клеток и этим очищают рану;

б) расщепляют гликолипиды разрушенных клеток и этим очищают рану;

в) расщепляют нуклеиновые кислоты и этим очищают рану;

г) расщепляют углеводы разрушенных клеток и этим очищают рану.

24. Добавление трипсина к ферментам:

а) не изменит их активность;

б) приведет к потере их активности;

в) приведет к повышению их активности;

г) приведет к разрушению кофактора.

25. Прямым доказательством белковой природы фермента является:

а) снижение энергии активации;

б) ускорение прямой и обратной реакции;

в) ускорение достижения положения равновесия обратимой реакции;

г) прекращение каталитического действия при добавлении в раствор вещества, разрушающего пептидные связи.

26. Для сохранения сладкого вкуса свежесобранные початки кукурузы помещают на несколько минут в кипящую воду для того, чтобы:

а) они стали мягкими;

б) денатурировать ферменты, превращающие глюкозу в крахмал;

в) было легко освободить зерна;

г) разрушить пептидные связи.

27. Изменение конформации фермента при ацидозе вызвано:

а) разрушением водородных и ионных связей;

б) разрушением дисульфидных связей;

в) разрушением пептидных связей;

г) разрушением гидрофобных связей.

28. При абсолютной специфичности ферменты действуют на:

а) один субстрат;

б) на определенный тип связи в субстрате;

в) на определенный тип связи в продукте;

г) на любые субстраты.

29. Денатурацию ферментов вызывают:

а) субстраты;

б) соли тяжелых металлов;

в) продукты;

г) кофакторы.

30. Денатурацию ферментов вызывают:

а) субстраты;

б) продукты;

в) трихлоруксусная кислота;

г) кофакторы.

31. Денатурацию ферментов вызывают:

а) субстраты;

б) высокие температуры;

в) продукты;

г) кофакторы.

32. Апофермент - это:

а) комплекс белка и кофактора;

б) белковая часть фермента;

в) ионы металлов;

г) витамины.

33. Общим свойством фермента и неорганического катализатора является:

а) регулируемость;

б) не расходуется в процессе реакции;

в) действует в мягких условиях;

г) высокая специфичность.

34. Общим свойством фермента и неорганического катализатора является:

а) регулируемость;

б) снижение энергии активации;

в) молекулярная масса;

г) высокая специфичность.

35. Конкурентный ингибитор:

а) по строению похож на субстрат;

б) по строению не похож на субстрат;

в) по строению похож на продукт;

г) по строению похож на кофактор.

36. Аллостерические ингибиторы:

а) действуют обратимо;

б) действуют необратимо;

в) присоединяются к активному центру;

г) конкурируют с субстратом.

37. Аллостерические ингибиторы:

а) действуют необратимо;

б) присоединяются к аллостерическому центру;

в) присоединяются к активному центру;

г) конкурируют с кофактором.

38. Ограниченный протеолиз - это:

а) присоединение олиго- или полипептида к ферменту;

б) отщепление олиго- или полипептида от фермента;

в) присоединение олиго- или полипептида к аллостерическому центру фермента;

г) отщепление олиго- или полипептида от аллостерического центра фермента.