Итоговый контроль (тесты)

1. Ферменты – это:

а) катализаторы;

б) витамины;

в) регуляторы;

г) рецепторы.

2. По химической природе ферменты – это:

а) белки;

б) углеводы;

в) липиды;

г) металлы.

3. Ферменты отличаются от неорганических катализаторов тем, что:

а) не изменяются в процессе реакции;

б) не катализируют термодинамически невозможные реакции;

в) не сдвигают положение равновесия обратимых реакций;

г) обладают специфичностью.

4. Ферменты, катализирующие одну и ту же реакцию, но отличающиеся по составу и физико-химическим свойствам, называются:

а) изоферментами;

б) сопряженными ферментами;

в) конкурирующими ферментами;

г) лимитирующими ферментами.

5. Простой фермент состоит из:

а) аминокислот;

б) аминокислот и ионов металлов;

в) аминокислот и витаминов;

г) аминокислот и липидов.

6. Сложный фермент состоит из:

а) аминокислот;

б) аминокислот и кофактора;

в) глюкозы и ионов металлов;

г) нуклеотидов.

7. У простых ферментов в состав активного центра входят:

а) нуклеиновые кислоты;

б) ионы металлов;

в) аминокислоты;

г) углеводы.

8. У сложных ферментов химический состав активного центра представлен:

а) только аминокислотами;

б) аминокислотами и кофактором;

в) аминокислотами и углеводами;

г) фосфолипидами.

9. Константа Михаэлиса (К_М) характеризует:

а) сродство фермента к субстрату;

б) эффективность активатора;

в) эффективность ингибитора;

г) сродство фермента к продукту.

10. Активность фермента определяется:

а) по скорости убывания субстрата;

б) по изменению конформации субстрата;

в) по скорости образования фермент-субстратного комплекса;

г) по изменению температуры.

11. Константа Михаэлиса – это:

а) концентрация субстрата, при которой скорость реакции является максимальной;

б) концентрация субстрата, при которой скорость реакции равна половине максимальной;

в) насыщающая концентрация субстрата;

г) концентрация продукта.

12. Активный центр фермента – это:

а) участок фермента, отвечающий за связывание субстрата и образование продукта;

б) участок фермента, отвечающий за регуляцию активности;

в) участок фермента, отвечающий за связывание с клеточными структурами.

г) участок фермента, отвечающий за присоединение кофактора.

13. Кофактор – это:

а) небелковая часть фермента;

б) белковая часть фермента;

в) часть аллостерического центра;

г) часть конкурентного ингибитора.

14. Коферменты от простетических групп отличаются:

а) прочностью связи с апоферментом;

б) прочностью связи с аллостерическим центром;

в) местоположением в молекуле фермента;

г) ролью в процессе ферментного катализа.

15. Температура тела выше 40^о С опасна для жизни человека:

а) из-за денатурации многих белков, включая ферменты;

б) из-за резкого увеличения скорости ферментативных реакций и истощения запасов субстратов;

в) из-за переполнения клеток продуктами ферментативных реакций;

г) из-за теплового разрушения небелковых лигандов ферментов.

16. Сдвиг рН в любую сторону от оптимального значения:

а) изменяет конформацию фермента;

б) не изменяет конформацию фермента;

в) изменяет первичную структуру фермента;

г) разрушает дисульфидные связи в ферменте.