Вторичная структура белков. ─ это укладка белковой молекулы в пространстве без учета влияния боковых заместителей

─ это укладка белковой молекулы в пространстве без учета влияния боковых заместителей. Выделяют три типа вторичной структуры: a-спираль и b- структуру (слоисто-складчатый слой) и беспорядочный клубок.

a-Спираль представляет из себя правую спираль с одинаковым шагом, равным 3,6 аминокислотных остатков. a-Спираль стабилизируется внутримолекулярными водородными связями, возникающими между атомами кислорода одной пептидной связи и атомами водорода четвертой по счету пептидной связи.

Боковые заместители расположены перпендикулярно плоскости a-спирали.

В слоисто-складчатом слое пептидные цепи (или участки одной и той же пептидной цепи) располагаются параллельно друг другу, образуя фигуру, подобную листу, сложенному гармошкой. Пептидных цепей, взаимодействующих между собой водородными связями, может быть большое количество. Расположены цепи антипараллельно.

Чем больше пептидных цепей входит в состав слоисто-складчатого слоя, тем прочнее молекула белка.

Аминокислоты различаются по способности участвовать в образовании a-спиралей и b-структур. Редко встречаются в a-спиралях глицин, аспарагин, тирозин. Пролин дестабилизирует a-спиральную структуру. Объясните, почему? В состав b-структур входит глицин, почти не встречаются пролин, глютаминовая кислота, аспарагин, гистидин, лизин, серин.

Не вся пептидная цепь имеет правильную структурную организацию, т.е. уложена в b-структуры и a-спирали. Некоторые участки не имеют какой-либо правильной структурной организации – их обозначают как беспорядочный клубок. На нерегулярных участках пептидная цепь может сравнительно легко изгибаться, менять конформацию, в то время, как спираль и складчатый слой представляют собой достаточно жесткие структуры. Содержание b-структур и a-спиралей в разных белках неодинаково.