Классификация белка

1.По составу. БЕЛКИ

ПРОСТЫЕ СЛОЖНЫЕ при гидролизе только амино аминокислоты нуклео кислоты(протамины,гистоны, ГЛИКО белки-F пищеварительные,миозин Ме мышечный и другие,албумины,про ЛИПО теноиды-В опорных тканей) ХРОМО Почти все протомеры,бедность состава аминокислотного,но это все составляет выполнительные функции.

2.ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ КЛАССИФИКАЦИЯ.

1)Каталитические белки(обмен энергии,пищеварение,свертывание крови,получение новых продуктов и т.д.)

2)Регуляторные белки. а)гормоны-полипептидной природы б)белки-регуляторы активности генома(возникновение ни генного аппарата клетки-протеины,гистоны,негистонные белки)

КЛАССИФИКАЦИЯ.

1.по химическому составу... третичная по форме

2.функциональная Основная черта отличительная живой материи от неживой-способность организации,молекулярная архитектура.Из всех макромолекул,участвующих в создании этой уникальной структуры биологии,белки играют наиболее значительную роль.Они не только больше одной второй сухого веса клеток,но характерны небольшим диапазоном вариаций размеров(ТЫС-МЛИ),формы,физических свойств(от водорастворимых до жирорастворимых,до нерастворимых.Они значительно отличаются по физиологическим функциям(переход количества в качество).Отсюда большая целесообразность классификации по ФУНКЦИИ.

1.Каталитические(избирательное связывание с другими молекулами класса-получение новых продуктов, энергии, обновление, распад, синтез в конечном итоге все физиологические процессы, протекающие в организме, невозможны без ферментов, обеспечивающие химические процессы при совместимой с жизнью температурой.Практически любые нарушения или затруднения синтеза ферментов(чаще в результате мутаций,при нарушении - ферменты-яды)развитие серьезных патологических нарушений(желудочно-кишечный тракт,гемофилия)синильная кислоты-дыхательные ферменты.

Свойства возбудимости и проводимости обеспечивают-яды и фармокологические препараты- в мышечной ткани парамы, обезболивающие.Наконец многие ферменты попадают в кровоток при повреждении тканей-возможности клинической диагностики.

2.Белки-регуляторы.

а)гормоны пептидной природы(управление синтезом и активностью ферментов,создавая сбалансированную систему,позволяющую организму реагировать на окружающую среду.Отсутствие,недостаток, гормона-тяжелая патология(сахарный диабет,акромегалия,карликовость,гигантизм)

б)б-регуляторы активности генома (протамины, гистоны, негистоновые белки).

3.Структурные белки. образуют четвертичную структуру-гидрофобное мембранные белки- взаимодействие АЛА,ВАЛ,ЛЕЙ,ИЛЕЙ-преобладают сократительные белки мышц,волокнистые белки эластичекого и кожного каркаса (гетеротропов-половина белков-мембранные) организма. Пример соединительнотканный белок-коллаген-нарушение целостности по lvitC(повреждение стенки сосудов).

4.Фибриллярные белки-не менее одной трети всех белков(главный компонент наружного слоя кожи,волос,перьев и т.д.плюс главный материал опорных и формообразующих элементов-хрящи,сухожилия,кости,глубокие слои кожи а-кератины-основной тип фибрилярных белков защитных покровов позвоночных, (а-спираль) нерастворимые,плотные, б-кератины в частности фиброны(БЕЛОК ЖЕЛТКА И ПАУТИНЫ) (б-конформация) Коллаген и эластин-главные фибрилярные белки соединительной ткани.35%-ГЛИ 11%-АЛА 21%-ПРО и ОПРО(сухожилия,связки,роговица). Фибриллы коллагена состоят из повторяющихся полипептидных субъединиц(тропоколлаген). Три полипептидных цепи по сто аминокислотных остатков каждая цепь полипептидная спираль,три цепи укладка по типу каната,полярные связи плюс связь ковалентная за счет оксиЛИЗ в соседних цепях.

Эластин-связки,эластический слой соединительной ткани в стенках крупных артерий.

Основная субъединица фибрилярного эластина-ПРОПОЭЛАСТИН,800 аминокислотных остатков,много ГЛИ и АЛА,но много ЛИЗ и мало ПРО(в отличие от пропоколлагена),спираль особого вида(спиральные участки богатые ГЛИ,разделенные короткими участками соединенных ЛИЗ и АЛА).

Другие тип связывания. десмозии(только в эластине)

Другие типы фибрилярных белков: Миозин-две а-спирали,тяжелые цепи,навиные галовка с ферментативной активностью. Актин-в двух формах-глобулярные и фибрилярные,четыре легкие цепи(глобулярные).А также:микротрубочки из 13 белковых нитей(каждая из двух глобулярных белков,а и б-табулины).

4.Белки-переносчики(в крови-основное количество). Hb-О2,СО2(меньше Hb-анемия,гипоксия). липиды,гормоны,металлы,лекарственные вещества-нарушение синтеза любого из них развитие патологии,определение их в крови ценный диагностический признак.Есть переносчики белков и в клеточных мембранах-аминокислоты наир-переносчики. (ингибируют? активируют, не влияют).

5.Защитные.

а) специфические защиты белки(от вирусов, бактерий, токсинов,трансплантинов) АТ специфически связывается с началом,вызываем их появление и вырабатываем в ответ на раздражение этим началом(это приоритет случайной системы)

б)Неспецифические. Лизоцим,б-лизины,углерод,пронердии.

6.Белки-ингибиторы ферментов. Антипротивосвертывающаяся система-поддерживает в физиологических рамках противосвертывающиюся систему (ингибиторы тромбина).Наиболее изучены ингибиторы протолетических ферментов. (каллекцеин, плазмин, тромбин, углерод, факторы свертывания, пищевые ферменты,патология).

а2-макроглобулины и другие белки-ингибиторы сериновых протеаз.

а1-антитрипсин 7.Белки-рецепторы. а)взаимодействие с чужеродными веществами и между отдельными

компонентами имунной системы-интеграция,борьба с возбудителями,токсинами,мутантами-все это рецепция(и АГ,и медиаторов но:исамих клеток)

б) восприятие гормонального стимула (гормонзависимость и гормоннезависимость ткани)

в) пролиферативный потенциал(межклеточное взаимодействие) 8. Пищевые, записные белки (чистый альбумин, казеин). 9. сократительные, двигательные (актин, миозин, табулин).

Может возникнуть вопрос функционирующая структура белка(четвертичная-третичная)в процессе эволюции-оказались обеспеченными слабыми связями 3-8 ккал/моль.Наличие слабых связей обеспечивает широкую приспособляемость к изменяющимся условиям среды(одна из отличных свойств белка-математическая сумма жизни способность отвечать на внешние воздействия закономерным изменением конформации молекулы и восстанавливать исходное состояние при прекращении воздействия).

Под влиянием разнообразных химических и физических оттенков может разрушаться слабые связи,нарушается четвертичная и третичная структура,нативная конформация,белок теряет первоначальные свойства(физические,химические,биологические)-денатурация.

ВИДЫ:обратимая-после прекращения действия агента-связи восстанавливаются произвольно, следовательно структура и свойства тесно.Этим пользуются в быту и медицине (хранение при пониженной температуре взвеси лейкоцитов, эритроцитов, белков, сыворотки, исследование активности ферментов например можно отсрочить и т.д.).Эти явления возможно протекают и в живом организме-взаимное превращение активного фермента в неактивный фермент. необратимая-после прекращения агента структура не восстанавливается-(воздействие на микробы,стериализация химических инструментов,пастерилизация молока и т.д.).Существенное значение имеет денатурация пищевых белков(при понижении значения кислотности,плохое переваривание белков),при действии лекарственных препаратов,вяжущих,дубильных,дезинфицирующих