Теоретическая часть. 1.1 Понятие о ферментах. История энзимологии

1.1 Понятие о ферментах. История энзимологии. Особенности ферментативного катализа. Строение ферментов. Доказательства белковой природы ферментов.

1.2 Характеристика уровней структурной организации белковой молекулы (первичная, вторичная, третичная, четвертичная структуры) и связей, удерживающих ее. Высаливание, денатурация, причины, механизм и признаки.

1.3 Кофакторы ферментов: ионы металлов и коферменты. Участие витаминов в построении коферментов.

1.4 Структурно-функциональная организация ферментов: активный (субстратный) центр, каталитический, аллостерический участки.

Практическая часть

2.1 Решение задач.

2.2 Лабораторные работы.

2.3 Проведение контроля конечного уровня знаний.

Задачи

1 Напишите формулу пептида Глу-Тир-Про-Гис-Сер. Какие из перечисленных цветных реакций будут положительными с данным пептидом: а) би­уретовая, б) Фоля, в) ксантопротеиновая, г) Милона?

2 О чем свидетельствуют цветные реакции на белки:

а) о наличии белка в биологической жидкости;

б) о первичной структуре белка;

в) о конформации белка;

г) о наличии некоторых аминокислот в структуре белка;

д) о функции белка;

е) о наличии числа уровней структурной организации?

3 Причиной различий в кривых насыщения кислородом между Hb и мио­глобином является:

а) количество кислорода, переносимое этими гемопротеидами;

б) заметные различия структур;

в) конформационные переходы субъединиц;

г) различиями pH окружающей среды;

д) различное значение pCO₂ крови и ткани?

4 Зимогены превращаются в ферменты путем реакций: а) аденилирования; б) фосфорилирования; в) метилирования; г) ограниченного протеолиза?

5 Примером ковалентных сшивок белков рубцовой ткани являются: а) де­смозин; б) лизил-альдольная связь; в) солевые мостики; г) водородные связи; д) дисульфидные связи?

6 Активный центр фермента:

а) содержит каталитические и вспомогательные аминокислоты;

б) создает благоприятное окружение для взаимодействия фермента и субстрата;

в) является основным в формировании свойств третичной структуры фермента;

г) может содержать дополнительные сайты небелкового строения, необходимые для каталитического действия;

д) обязательно содержит SH-группы?