Практическая часть занятия. 1. Основные пути поступления и использования аминокислот в организме человека

1. Основные пути поступления и использования аминокислот в организме человека.

2. Общие пути превращения аминокислот. Катаболические превращения аминокислот по NН₂ группе, по СООН группе и по углеродному “скелету”.

3. Трансаминирование (переаминирование). Химизм процесса, характеристика трансаминаз, роль витамина В₆ в трансаминировании.

4. Аланиновая (АлАТ) и аспарагиновая (АсАТ) аминотрансферазы. Клиническое значение определения содержания трансаминаз в крови и тканях.

5. Биологическое значение реакций трансаминирования. Коллекторная функция -кетоглутарата в процессе трансаминирования.

6. Дезаминирование аминокислот. Виды дезаминирования. Окислительное (прямое) дезаминирование глутамата. Химизм и значение процесса, характеристика фермента.

7. Трансдезаминирование аминокислот (непрямое дезаминирование). Схема процесса. Роль -кетоглутарата, глутамата в этом процессе. Биологическое значение трансдезаминирования.

8. Судьба безазотистого остатка аминокислот (-кетокислот). Гликогенные и кетогенные аминокислоты. Связь обмена аминокислот с ЦТК.

9. Источники и основные пути образования аммиака.

10. Токсичность и пути обезвреживания NH₃:

а) восстановительное аминирование -кетоглутарата;

б) образование амидов (глутамина, аспарагина) и аланина - транспортных форм аммиака;

в) образование солей аммония (аммонигенез в почках); роль глутамина (аспарагина) в образовании солей аммония в почках и поддержании кислотно-основного состояния в организме.

г) биосинтез мочевины. Цикл Кребса-Хензелайта (орнитиновый цикл). Химизм процесса, роль аспартата в этом процессе.

12.Нарушение биосинтеза мочевины. Гипераммониемия. Врожденные ферментные нарушения цикла мочевинообразования (цитрулинемия и аргининемия).