Свободнорадикальное окисление. Понятие о перекисном окислении липидов

3. У пациента с острыми болями в области сердца было установлено увеличение активности аминотрансфераз в крови. Активность какой из аминотрасфераз в наибольшей стапени увеличивается при этой патологии? Напишите реакцию, катализируемую этим ферментом, укажите кофермент.

1. Классификация простых белков - альбумины, глобулины, гистоны, протамины, протеиноиды. Содержат только белковую часть.

Альбумины - глобулярные белки, молекулярная масса 70 000, растворимы в воде, ИЭТ 5, высаливаются 100% сульфатом аммония, синтез в печени.

Функции альбуминов - депо белка в организме, осморегуляция, неспецифическая защита, транспорт лекарств, металлов, холестерина, билирубина, желчных пигментов, гормонов.

Глобулины - глобулярные белки, молекулярная масса 150 000 дальтон, растворимы в солевых растворах, ИЭТ 7, имеют ряд фракций, высаливаются 50% сульфатом аммония, синтезируются в печени и В-лимфоцитах.

Функции глобулинов - ферменты, транспорт витаминов, гормонов, металлов, защита (иммунитет), γ-глобулины являются антителами.

Гистоны - связаны с ДНК, молекулярная масса 20 000, ИЭТ 8, богаты лиз, арг, гис, имеют положительный заряд, содержат тирозин, защищают ДНК от нуклеаз.

Протамины - молекулярная масса 5000, ИЭТ 11, содержат много арг, лиз, имеют положительный заряд, не содержат тирозин, являются белковым компонентом нуклеопротеинов.

Проламины и глютелины - белки растительного происхождения, содержатся в семенах злаков, растворимы в 60-80% водном растворе, а другие простые белки выпадают в осадок, проламины содержат 20-25% глу и 10-15% пролина.

Протеиноиды. Фибриллярные белки: коллаген, эластин, кератины.

Треть общего белка организма приходится на коллаген – основной белок соединительной ткани, молекулярная масса коллагена 300 000, Содержится в: коже, роговице, костях. АМК состав коллагена - глицин -30%, гидроксипролин – 15%, пролин – 5%.

Строение коллагена - молекула коллагена состоит из 3 полипептидных цепей, в каждой примерно 1000 АМК, вторичная структура коллагена – 3 спирали перевиты друг с другом, образуя плотный жгут (тропоколлаген), все 3 цепи параллельны, то есть на одном конце коллагена N-концы цепей, а на другом С-концы. Молекулы коллагена, соединяясь, образуют микрофибриллы, из них образуются пучки волокон. Тройная спираль коллагена стабилизируется межцепочечными сшивками между лизиновыми и гидроксилизиновыми остатками. Гидроксипролин стабилизирует тройную спираль коллагена по отношению к действию протеиназ и действию протеолитических ферментов.

Уникальная особенность метаболизма гидроксипролина - эта АМК, входящая в состав белков пищи, не включается в коллаген, пищевой пролин является предшественником гидроксипролина в составе коллагена. На каждый моль гидроксилированного пролина декарбоксилируется 1 моль α-кетоглутарата с образованием сукцината. В результате реакции один атом кислорода поступает в сукцинат, а другой в пролин. Известно 19 типов коллагена.

Определённую роль в синтезе коллагена играют белки-шапероны, обеспечивающие «контроль качества» коллагена.

Ряд заболеваний связан с нарушением синтеза коллагена. Основная причина - мутации. Заболевания, связанные с нарушением синтеза коллагена - несовершенный остеогенез, хондродисплазии, семейная аневризма аорты.

По мере старения - фибриллы коллагена становятся более жёсткими и хрупкими, меняются свойства хрящей, сухожилий, роговицы.

Эластин - гликопротеин с множеством гидрофобных АМК, сеть полипептидных цепей, поперечно-связанных остатками десмозина, фибриллы эластина хорошо растягиваются, эластичность возникает за счёт наличия гибкой случайной конформации молекул эластина и большого количества эластичных сшивок, молекулярная масса 72 000 дальтон, основной структурный компонент эластических волокон, входит в состав кровеносных сосудов, связок, артерий.

α-кератины образуют волосы, шерсть, перья, рога, когти, чешую, наружный слой кожи. Строение α-кератинов - 3 α-спирали в волосе скручены одна вокруг другой, нерастворимы в воде, так как в их составе преобладают АМК с неполярными радикалами, на поверхности фибрилл находится большое количество гидрофобных радикалов.