Гемоглобин, его строение. Типы гемоглобина. Значение 2,3-ДФГ в функционировании эритроцитов. Соединения гемоглобина с газами, их свойства

Дыхательная ф-ия эритроцитов обусловлена белком цитоплазмы эритроцитов гемоглобином. В каждом эритроците со-ся 100-ни тысяч молекул гемоглобина. Гемоглобин – это сложный белок, состоящий из белка глобина, и небелковой части – гемма. Глобин состоит из 4 полипептидных цепей, организованных в первичную струтктуру. Гем сод-ит 4 молекулы пиррола, обр-их кольцевую стр-ру. В центре каждого пиррольного кольца – Fe2+. В молекула гемоглобина, каждая из 4 полипептидных субъедениц сод-ит гем. Гемы расположены в спец-ых карманах, сфомированных складками полипетидных цепей глобина.

Выделяют 2 типа – гемоглобин А и F. Гемоглобин А сод-ит 2 цепи А и две бета. Гемоглобин Ф сод-ит 2 цепи альфа и 2 цепи гамма. Немоглобин Ф (фетальный) син-ся у плода, в процессе кроветворения с 1 по 30 неделю внутриутробного развития. При рождений на первых месяцах происходит замена гемм-на Ф на А.

В капиллярах малого круга происходит соединение кислорода с гемоглобином, обр-ся оксигемоглобин. В капиллярах большого круга, освободившийся гемоглобин соединяется наз-ся дезоксигемоглобин. Затем соединяется с СО2 и обр-ся карболгемоглобин. Про вдыханий угарного газа обр-ся метгемоглобин Нбсо. Сродство гемоглобина к О2 зависит от многих факторов. В том числе, способность связываться с 2,3-дифосфоглицератом. В ходе анаэробного мет-ма обр-ся 1,3- ДФГ, который затем преоб-ся в 2,3-ДФГ. 1 молекула 2,3-ДФГ может связываться с 1 мол-й гемоглобина. 2,3-ДФГ занимая центральное место в гемоглобине, снижает сродство гемоглобина в кислороду. В связи с различиями в стр-ре В-цепей гемоглобина А и гемоглобина F, 2,3-ДФГ обр-ет с гемоглобинов плода менее прочное соединение, чем с гемоглобинов взрослого. Поэтому гемоглобин плода имеет более высокое сродство с кислородом, чем гемоглобин А, забирает кислород из крови матери, протекаюзей через плаценту. У мужчин должно внорме сод-ся 132-164 г/л, у женщин – 115-145 г/л. Гемоглобин способен гликозироваться – т.е. соединяться с глюкозой, пропорционально содержанию глюкозы в крови. В норме гликозированный гемоглобин сост-ет 3,5-5,6% от общего кол-ва гемоглобина крови. Этот показатель исп-ся в кач-ве контроля уровня сахара в крови у людей, болеющих сахарным диабетом.

47.Лейкоциты, их морфофункциональная характеристика, количество, функции. Лейкоцитарная формула.

Лейкоциты. В норме колеблется от 4 до 9*10 в 9. Лейкоциты осуществляют иммунную защиту органимзма от чужеродных микроорганизмов. Суть иммунитета заключается в распозаований чужеродных объектов, их уничтожений и выведения из организма. В иммунной защите принимают участие эозинофилы, базофилы, нейтрофилы, моноциты и лимфоциты. Лимфоциты яв-ся единственными клетками в крови, способными распозновать чуж-ый объект. Ключевой термин антиген. Главную роль в иммунном ответе вып-ют лимфоциты. Часть их, зав-ая своё развитие в тмусе – Т-лимф. Часть в ККМ – В-лим. У всех лим-ов на мембране имеются антиген распознающий рецепторы. Эти рецепторы комплементарны какому нибудь антигену. Т-лимф. В популяций Т-лим. Различают Тцтл и Тн. Тцтл в мембране имеем АГ-расп.р-р. Ф-ия закл-ся в распозновании и уничтожений распознанного липмфоцита. Тн бывает 1,2,3 классов. Среди цитокинов различают: интерлейкины, интерфероны, и колониестимулирующий ф-р. тн1 вз-ет с Тцтл. Тн2 с В-лим., Тн3- зап-ет иммунный ответ. Сумма цифр в лейк-ой формуле всегда равна 100, независимо от того, сколько клеток крови идентифицировано в мазке. Всё, что есть принимаем за 100%, и далее высчитываем %.