Различают 4 уровня структурной организации белков, называемых первичной, вторичной, третичной и четвертичной структурами

Последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи белковой молекулы получила название первичной структуры белка. Многократно повторяющаяся пептидная связь (-СО-NH) является типичной ковалентной связью, которая определяет первичную структуру белка. Первичная структура белка, помимо большого числа пептидных связей, обычно содержит также небольшое число дисульфидных (-S-S-) связей. Пространственная конфигурация полипептидной цепи, точнее тип полипептидной спирали, определяет вторичную структуру белка, она представлена в основном α-спиралью, которая фиксирована водородными связями. Однако оказалось, что в растворах белка спирализованная полипептидная цепочка может принимать ту или иную конфигурацию. Эта конфигурация полипептидной спирали в пространстве определяет ее третичную структуру. третичная структура показывает, как полипептидная цепь, свернутая целиком или частично в спираль, расположена или упакована в пространстве (в глобуле).

Известная стабильность третичной структуры белка обеспечивается за счет водородных связей, межмолекулярных ван-дер-ваальсовых сил, электростатического взаимодействия заряженных групп и т д. Молекулы некоторых белков (например, гемоглобина) состоят из нескольких симметрично построенных частиц (одинаковых полипептидных цепей), обладающих одинаковой первичной, вторичной и третичной структурой. Совокупность таких одинаковых частиц (субъединиц), представляющая единое молекулярное образование в структурном и функциональном отношении, получила название четвертичной структуры белка.

Функциональные свойства белков определяются их конформацией, т.е. расположением полипептидной цепи в пространстве. Уникальность конформации для каждого белка определяется его первичной структурой. В белках различают два уровня конформации пептидной цепи — вторичную и третичную структуру. Вторичная структура белков обусловлена способностью групп пептидной связи к водородным взаимодействиям: C=O....HN.

Третичная структура глобулярных белков представляет ориентацию в пространстве полипептидной цепи, содержащей a —спирали, b —структуры и участки без периодической структуры (беспорядочный клубок). Дополнительное складывание скрученной полипептидной цепи образует компактную структуру. Это происходит, прежде всего, в результате взаимодействия между боковыми цепями аминокислотных остатков.

Связи, стабилизирующие третичную структуру:

электростатические силы притяжения между R—группами, несущими противоположно заряженные ионогенные группы (ионные связи);

водородные связи между полярными (гидрофильными) R—группами;

гидрофобные взаимодействия между неполярными (гидрофобными) R—группами;

дисульфидные связи между радикалами двух молекул цистеина. Эти связи ковалентные. Они повышают стабильность третичной структуры, но не всегда являются обязательными для правильного скручивания молекулы. В ряде белков они могут вообще отсутствовать.