Структура молекулы иммуноглобулина

Структура молекулы иммуноглобулина была расшифрована Р. Портером и Д. Эдельманом с помощью протеолитических ферментов. Исследования Д. Эдельмана, выполненные с использованием меркаптоэтанола, который разрушает межцепьевые дисульфидные связи (-S-S-), показали наличие в молекуле иммуноглобулина двух тяжелых Н-цепей (heavy, по 50 кД) и двух легких L-цепей (light, по 25 кД). Р. Портер (1959) показал, что обработка кроличьих Ig G ферментами папаином (выше дисульфидных связей), а пепсином (ниже дисульфидных связей –тогда Fc-фрагмент разрушается) расщепляет молекулу на три фрагмента. Два из них Fab-фрагмент (fragment antigen binding) не кристаллизующиеся, способны связывать антигены и один Fc-фрагмент (fragment crystallizable) легко кристаллизующийся, но не связывающий антиген.

Как в Н-, так и в L-цепях имеется вариабельная (V) область, в которой последовательность аминокислот непостоянна, и константная (С) область с постоянным набором аминокислот. Вариабельные области Н- и L-цепей формируют Fab-фрагменты антитела.

L-цепи у иммуноглобулинов всех классов являются общими и бывают двух типов: l (лямбда) и k (каппа). Н-цепи иммуноглобулинов различаются по антигенности и соответственно классам Ig G, Ig М, Ig А, Ig Е и Ig D различают полипептидные g-, m-, a-, e-, d-цепи (420-700 аминокислотных остатков).