Синтез нейропептидов в нейроне

Вначале на рибосомах синтезируются более длинные полипептидные цепи — предшественники. Они обязательно начинаются с сигнальной последовательности, которая необходима для проникновения полипептида во внутреннее пространство эндоплазматической сети. Далее белки-предшественники транспортируются в мембранных пузырьках к нервным окончаниям и расщепляются протеазами в определенных местах.

Нередко при этом высвобождается сразу несколько активных пептидов. В промежуточной доле гипофиза при расщеплении единого белка-предшественника проопиомеланокортина образуются, в зависимости от способа протеолиза,

типичные гормоны (МСГ, липотропин и АКТГ), которые являются также нейромодуляторами;

пептиды с исключительно нейромодуляторной функцией (эндорфины и близкий им мет-энкефалин).

Готовые нейромодуляторы выделяются в синаптическую щель или окружающее межклеточное пространство. В синаптической щели и в нервных окончаниях нейропептиды могут подвергаться дальнейшему протеолизу. Часто при этом образуются новые нейропетиды — с похожей или даже совсем иной активностью. Например, при протеолизе β-липотропина могут появляться МСГ, мет-энкефалин и разные эндорфины, а при протеолизе β-эндорфина α- и γ-эндорфины.