Главная Случайная страница Контакты | Мы поможем в написании вашей работы! | ||
|
Большинство трансаминаз используют в качестве акцептора аминогруппы a- кетоглутарат и образуют глутаминовую кислоту. Окислительное дезаминирование этой кислоты с образованием a- кетоглутарата и аммиака катализируется широко распространенной в тканях глутаматдегидрогеназой. Она представляет олигомерный фермент с молекулярной массой 312 кД, состоящий из 6 субъединиц, которые при определенных условиях (под влиянием НАД+ илиГТФ) способны к диссоциации с потерей глутамат дегидрогеназной активности, обладает высокой активностью, локализована в митохондриях и может использовать в качестве кофермента НАД или НАДФ. Работой этого фермента завершается непрямое качестве кофермента НАД или НАДФ. Работой этого фермента завершается непрямое дезаминирование многих аминокислот и аммиак, высвобождаемый в этой реакции, протекающей в печени, используется для синтеза мочевины.
Глутаматдегидрогеназа –аллостерический фермент и ее активность тщательно регулируется. Аллостерическими ингибиторами фермента являются АТФ, ГТФ и НАДН+Н+, а активатором является АДФ. Этот фермент катализирует и обратную реакцию, обеспечивая аминирование a-кетоглутаровой кислоты свободным аммиаком, что важно в механизмах обезвреживания аммиака и позволяет использовать азот аммиака для синтеза аминокислот.
Дата публикования: 2014-11-28; Прочитано: 263 | Нарушение авторского права страницы | Мы поможем в написании вашей работы!