Антитела

Антитела — это сложные белки, синтезируемые В-лимфоцитами и плазмоцитами, способные специфически соединяться с соответствующими антигенами (например, с бактериальными) и обезвреживать их. Обнаружение антител в глобулиновой (гамма-) фракции белков крови обусловило их название — иммуноглобулины (Ig). Выявлено несколько классов иммуноглобулинов — IgG, IgM, IgA, IgD, IgE.

Молекула антитела имеет форму Y [рогатки] и состоит из четырех полипептидных цепей — двух идентичных тяжелых цепей — Н-цепей (heavy chains) и параллельно расположенных двух идентичных легких цепей — L-цепей (англ. light chains), соединенных дисульфидными (S—S) мостиками. Каждая Н- и L-цепь иммуноглобулиновой молекулы имеет вариабельные области V (variable), располагающиеся на обоих ветвях Н- и L-цепей [т.е. на обоих вершинах рогатки], и постоянные области С (constant) [в основании рогатки]. В двух вариабельных областях находятся антигенсвязывающие участки — два Fab-фрагмента (fragment antigen bilding) — места распознавания и связывания антигена. Постоянные области находятся в Fc-фрагменте (fragment crysralline), образованном лишь Н-цепями. Эти области обеспечивают связывание компонентов комплемента и/или клеточных рецепторов.

Выявлено 5 типов тяжелых цепей (µ, γ, α, ε, δ) и 2 типа легких цепей (κ, λ), различные сочетания которых обеспечивают образование множества разновидностей антител с уникальными участками связывания антигенов.

Антитела в высоких концентрациях находятся в крови и лимфе, а также в жидких секретах (молоко, слезы, пот, вагинальный секрет, секрет предстательной железы и др.).

Антитела инактивируют вирусы, токсины, бактерии. С их помощью на микроорганизмах фиксируются белки плазмы крови системы комплемента, что приводит к активации поглощения микробов фагоцитами и их последующей гибели. Фиксация антител на чужеродных клетках (например, на опухолевых) способствует уничтожению последних Т-лимфоцитами—киллерами.