Некоторые коферменты

Http://www.ssmu.ru/ofice/f4/biochemistry/uthebnik/11.htm

ФЕРМЕНТЫ

Функции ферментов сводятся к ускорению химических реакций, причем ферменты отличаются от других катализаторов тремя уникальными свойствами:

• высокой эффективностью действия;
• специфичностью действия;
• способностью к регуляции;

Класс	Тип катализируемой реакции
Оксидоредуктазы	Окислительно—восстановительные реакции.
Трансферазы	Перенос отдельных групп атомов от донорной молекулы к акцепторной молекуле.
Гидролазы	Гидролитическое (с участием воды) расщепление связей.
Лиазы	Расщепление связей способом, отличным от гидролиза или окисления.
Изомеразы	Взаимопревращение различных изомеров.
Лигазы (синтетазы)	Образование связей в реакции конденсации двух различных соединений (используется энергия АТР).

В живой клетке множество разнообразных соединений, но реакции между ними не беспорядочны, а образуют строго определенные метаболические пути, характерные для данной клетки. Индивидуальность клетки в большой степени определяется уникальным набором ферментов, который она генетически запрограммирована производить. Отсутствие даже одного фермента или какой—нибудь его дефект могут иметь очень серьезные отрицательные последствия для организма.

Кофакторы ферментов

Все ферменты относятся к глобулярным белкам, причем каждый фермент выполняет специфическую функцию, связанную с присущей ему глобулярной структурой. Однако активность многих ферментов зависит от небелковых соединений, называемых кофакторами. Молекулярный комплекс белковой части (апофермента) и кофактора называется холоферментом. Роль кофактора могут выполнять ионы металлов (Zn²⁺, Mg²⁺, Mn²⁺, Fe²⁺, Cu²⁺, K⁺, Na⁺) или сложные органические соединения. Органические кофакторы обычно называют коферментами, некоторые из них являются производными витаминов. Тип связи между ферментом и коферментом может быть различным. Иногда они существуют отдельно и связываются друг с другом во время протекания реакции. В других случаях кофактор и фермент связаны постоянно и иногда прочными ковалентными связями. В последнем случае небелковая часть фермента называется простетической группой.

Некоторые коферменты

Кофермент	Общая роль	Витамин предшественник
NAD+, NADP+	Перенос водорода (электронов)	Никотиновая кислота — витамин РР
FAD	Перенос водорода (электронов)	Рибофлавин — витамин В2
Кофермент А	Активация и перенос ацильных групп	Пантотеновая кислота
Биотин	Связывание СО2	Биотин
Пиридоксальфосфат	Перенос аминогрупп	Пиридоксин — витамин В6
Тетрагидрофолиевая кислота	Перенос одноуглеродных фрагментов	Фолиевая кислота

Роль кофактора в основном сводится к следующему:

• изменение третичной структуры белка и создание комплементарности между ферментом и субстратом;
• непосредственное участие в реакции в качестве еще одного субстрата.

В этой роли обычно выступают органические коферменты. Их участие в реакции иногда сводится к тому, что они выступают как доноры или акцепторы определенных химических групп.