Третичная структура белков

Третичной структурой белка называется способ укладки в про­странстве полипептидной цепи, имеющей определённую вторичную структуру. По форме молекулы и особенностям пространственной струк­туры белки делятся на две группы: глобулярные и фибриллярные. Форма первых близка к сферической или эллипсоидной, с отношением короткой и длинной осей до 1:50. Молекулы фибриллярных белков имеют удли­нённую форму (форма нити, палочки) и соотношение осей 1: (75-200).

Третичная структура глобулярных белков стабилизируется в ос­новном за счёт образования ковалентных дисульфидных связей между радикалами цистеина:

Дополнительный вклад также вносят слабые нековалентные свя­зи: гидрофобные - между неполярными радикалами; водородные - ме­жду полярными радикалами; ионные - между заряженными радикалами (рис. 7).

Рис.7. Связи, стабилизирующие третичную структуру белков

Третичная структура белка после его синтеза в рибосомах воз­никает автоматически и предопределяется первичной структурой белка. Третичная структура глобулярного белка (рис.8а) не является абсолютно жёст­кой, в известных пределах возможен разрыв некоторых слабых нековалентных связей и образование новых: глобула как бы пульсирует в рас­творе.

Структурная организация фибриллярных белков имеет ряд осо­бенностей по сравнению с глобулярными. Фибриллярные белки состав­ляют основную массу соединительной ткани в организме человека и жи­вотных. Коллаген - самый распространённый фибриллярный белок, он составляет 1/3 часть от всех белков в организме человека. Эластин, ко­торый по сравнению с коллагеном более эластичен, содержится в тканях, испытывающих периодическое растяжение и сокращение: кровеносные сосуды, лёгкие, некоторые связки суставов. α-Кератины входят в состав эпидермиса кожи, волос, ногтей. Фибриллярные белки построены из трёх пептидных цепей (в каждой около 1000 аминокислотных остатков), каж­дая из которых имеет конформацию спирали, отличную от α-спирали (за исключением α-кератинов). Эти три спирали в молекуле коллагена пере­виты друг с другом, образуют плотный жгут за счет водородных связей между цепями и внутри цепей. Молекулы коллагена, соединяясь «бок о бок», образуют микрофибриллы, из последних формируются более тол­стые - макрофибриллы, а из них - волокна и пучки волокон. Аналогичную структуру имеют α-кератины. В одном волосе, например, содержатся сотни макрофибрилл α-кератина, ориентированных по длине волоса. Фибриллярные белки имеют специфический аминокислотный состав. На­пример, в коллагене каждая третья аминокислота - глицин, 20%- остатки пролина и гидроксипролина, 10%- аланина и 40%- остальные аминокис­лоты.

Если первичная структура белков даёт возможность предсказать конформацию молекулы, то есть её вторичную и третичную структуры, то третичная структура содержит информацию иного рода, а именно функциональную. Все биологические свойства белков связаны с сохран­ностью его третичной структуры, которую называют нативным белком. Любые воздействия, приводящие к нарушению этой конформации, со­провождаются полной или частичной потерей белком его биологических свойств.