Белки: роль в жизнедеятельности клетки, их химическая организация. Структура белковой молекулы

Биосинтез белка: транскрипция и трансляция.

Биосинтез белка протекает во все клетки, особенно хорошо идет в молодых клетках.

биосинтез белка протекает в двух стадиях: транскрипции и трансляции.

Транскрипции-это переписывание информации с ДНК матрицы на информационную РНК.

ДНК состоит из генов, каждый ген несет информацию о синтезе одного специфического белка. Все нуклеотиды в ДНК соединяясь по 3, образуют триплеты или кадоны, которые кодируют молекулы ДНК. Во время стадии транскрипции ДНК происходит разрыв водородных связей между комплементарными азотистыми связями, молекулы ДНК раскручиваются. На участке гена ферментативным путем начинает строиться информационная ДНК.

Трансляция является важной составной частью общего метаболизма клетки и ее сущность заключается в переводе генетической информации с мРНК, являющейся первичным продуктом действия генов, в аминокислотную последовательность белков. Трансляция происходит в цитоплазме на рибосомах и является центральным процессом в синтезе белков, в котором помимо рибосом участвуют мРНК, 3-5 молекул рРНК, 40-60 молекул разных тРНК, аминокислоты, около 20 ферментов (аминоацил-тРНК синтетаз), активирующих аминокислоты, растворимые белки, вовлекаемые в инициацию, элонгацию и терминацию полипептидной цепи.

Трансляция:

1.Активация аминокислот. 2.Инициация, начало синтеза белка. 3.элонгация, удлинение. 4.терминация, окончание синтеза.

Все участвующие в процессе синтеза белка аминокислоты находятся в цитоплазме: метионин, лейцин, серин, лизин.

Белки: роль в жизнедеятельности клетки, их химическая организация. Структура белковой молекулы.

Белки́ (полипепти́ды, протеи́ны, что в переводе с греческого означает "первые" или "важнейшие") — высокомолекулярные органические вещества, состоящие из альфа-аминокислот, соединённых в цепочку пептидной связью [CO-NH]. В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций создают молекулы белков с большим разнообразием свойств. Кроме того, аминокислотные остатки в составе белка часто подвергаются посттрансляционным модификациям, которые могут возникать и до того, как белок начинает выполнять свою функцию, и во время его «работы» в клетке. Часто в живых организмах несколько молекул разных белков образуют сложные комплексы, например, фотосинтетический комплекс.

Функции белков в клетках живых организмов более разнообразны, чем функции других биополимеров —полисахаридов и ДНК. Так, белки-ферменты катализируют протекание биохимических реакций и играют важную роль в обмене веществ. Некоторые белки выполняют структурную или механическую функцию, образуя цитоскелет, поддерживающий форму клеток. Также белки играют ключевую роль в сигнальных системах клеток, при иммунном ответе и в клеточном цикле.

Белки — важная часть питания животных и человека (основные источники: мясо, птица, рыба, молоко, орехи, бобовые, зерновые; в меньшей степени: овощи, фрукты, ягоды и грибы), поскольку в их организмах не могут синтезироваться все необходимые аминокислоты и часть должна поступать с белковой пищей. В процессе пищеварения ферменты разрушают потреблённые белки до аминокислот, которые используются для биосинтеза собственных белков организма или подвергаются дальнейшему распаду для получения энергии.

Структура белка.

Последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи белковой молекулы получила название первичной структуры белка. Многократно повторяющаяся пептидная связь (-СО-NH) является типичной ковалентной связью, которая определяет первичную структуру белка. Первичная структура белка, помимо большого числа пептидных связей, обычно содержит также небольшое число дисульфидных (-S-S-) связей. Пространственная конфигурация полипептидной цепи, точнее тип полипептидной спирали, определяет вторичную структуру белка, она представлена в основном α-спиралью, которая фиксирована водородными связями. Однако оказалось, что в растворах белка спирализованная полипептидная цепочка может принимать ту или иную конфигурацию. Эта конфигурация полипептидной спирали в пространстве определяет ее третичную структуру. Другими словами, третичная структура показывает, как полипептидная цепь, свернутая целиком или частично в спираль, расположена или упакована в пространстве (в глобуле).

Молекулы некоторых белков (например, гемоглобина) состоят из нескольких симметрично построенных частиц (одинаковых полипептидных цепей), обладающих одинаковой первичной, вторичной и третичной структурой. Совокупность таких одинаковых частиц (субъединиц), представляющая единое молекулярное образование в структурном и функциональном отношении, получила название четвертичной структуры белка.