А. Симбиотическая фиксация азота

Фиксировать атмосферный азот способны лишь немногие виды бактерий и синезеленых водорослей. Они находятся в почве свободно или живут всимбиозе с растениями. Особо важное хозяйственное значение имеет симбиоз между бактериями рода Rhizobium и бобовыми растениями (Fabales), такими, как клевер, бобы или горох. Эти растения очень питательны благодаря высокому содержанию белка.

В симбиозе с бобовыми бактерии живут в корневых клубочках внутри растительных клеток, так называемые бактероидах. С одной стороны, растение снабжает бактериоды питательными веществами, а с другой, извлекает пользу от фиксированного азота, который поставляет симбионт. Фиксирующим N₂ ферментом бактерий является нитрогеназа. Она состоит из двух компонентов: Fe-белка и FeMo-белка. Fe-белок, содержащий [FeS₄]-центр (см. с. 144), служит окислительно-восстановительной системой, которая принимает электроны от ферредоксина и передает их во второй компонент, FeMo-белок. Этот молибденсодержащий белок переносит электроны на N₂ и таким образом через различные промежуточные стадии продуцирует NH₃. Часть восстановительных эквивалентов переносится в побочной реакции на H⁺. Поэтому наряду с NH₃ всегда образуетсяводород.

Б. Биосинтез аминокислот: общие сведения

По особенностям биосинтеза протеиногенные аминокислоты (см. с. 66) подразделяются на пять семейств. Члены каждого семейства имеют общихпредшественников, которые образуются в цитратном цикле или при катаболизме углеводов. Пути биосинтеза здесь приведены схематически, более подробно они рассматриваются на сс. 400 и 401.

В то время как растения и микроорганизмы могут вполне синтезировать все аминокислоты, млекопитающие в ходе эволюции утратили способность к синтезу примерно половины из 20 протеиногенных аминокислот. Поэтому незаменимые аминокислоты должны поступать с пищей. Так, организмвысших организмов не способен синтезировать ароматические аминокислоты de novo (тирозин не является незаменимой аминокислотой только потому, что может образоваться из фенилаланина). К незаменимым аминокислотам принадлежат аминокислоты с разветвленной боковой цепью:валин и изолейцин, а также лейцин, треонин, метионин и лизин. Гистидин и аргинин являются незаменимыми для крыс, но касается ли это также человека — спорно. Наличие незаменимых аминокислот в рационе питания, по-видимому, существенно по крайней мере во время роста организма. Питательная ценность белков (см. с. 348) решающим образом зависит от содержания незаменимых аминокислот. Растительные белки зачастую бедны лизином или метионином. В то же время животных белки содержат все аминокислоты в сбалансированных соотношениях.

Заменимые аминокислоты (аланин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты и их амиды, аспарагин и глутамин) образуются в результатетрансаминирования из промежуточных метаболитов — 2-кетокислот. Пролин синтезируется в достаточных количествах из глутамата, а представители серинового семейства (серин, глицин и цистеин) сами являются естественными метаболитами организма животных.

Заменимые аминокислоты – это такие аминокислоты, которые могут поступать в наш организм с белковой пищей либо же образовываться в организме из других аминокислот. К заменимым аминокислотам относятся: аргинин, глютаминовая кислота, глицин, аспарагиновая кислота, гистидин, серин, цистеин, тирозин, аланин, пролин.

Незаменимые аминокислоты – это такие аминокислоты, которые наш организм не может самостоятельно вырабатывать, они обязательно должны поступать с белковой пищей. К незаменимым аминокислотам относятся: валин, метионин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, лизин, триптофан, треонин.

Таблица заменимых / незаменимых аминокислот