Строение ферментов. Кофакторы и коферменты

Билет 1

1) Уровни структурной организации белка. Первичная структура белка и связи, её стабилизирующие.

1. Первичная - линейная молекула белка, образующаяся при соединении аминокислот в цепь

2. Вторичная – водородные свзяи

3. Третичная – ковалентные, ионные, водородные связи и гидрофобные взаимодействия

4. Четвертичная

Первичную структуру белка стабилизируют пептидные связи. Пептидная связь – это связь между α-карбоксильной группой одной аминокислоты и α-аминогруппой другой аминокислоты. Последовательность и соотношение аминокислот в первичной структуре определяет формирование вторичной, третичной и четвертичной структур.

Строение ферментов. Кофакторы и коферменты.

Простые ферменты состоят только из аминокислот – например, пепсин, трипсин, лизоцим. Сложные ферменты (холоферменты) имеют в своем составе белковую часть, состоящую из аминокислот – апофермент, и небелковую часть – кофактор. Кофактор стабилизирует структуру апофермента, связывает фермент с субстратом и катализирует определенный тип химических реакций (невитаминные коферменты). Кофактор, в свою очередь, может называться коферментом или простетической группой. Простетическая группа – небольшие молекулы и атомы, скрепленные прочной(ковалентной) связью с белковой частью (ионы металлов Cu2+, Fe2+, Fe3+, K+, Mg2+ и др.). Коферменты – низкомолекулярные органические соединения, непрочная нековалентная связь с белковой частью, могут существовать сами. Коферменты бывают:

· Невитаминные (нуклеотид дифосфат, АДФ, ГДф, ЦДФ, УДФ, CoQ, гем)

· Витаминные (производные витаминов)

Кофермент	Производный витамин
НАД	РР (никотиновая кислота)
НАДФ+	РР
ФАД	В2 (рибофлавин)
ФМН	В2
КоА	В3 (витамин пантотеновой кислоты)
ТГФК	Фолевая кислота
ПФ	В6
ТПФ	В1
Биоцитин	Н (биотин)

Примером могут быть сукцинатдегидрогеназа (содержит ФАД), аминотрансферазы (содержат пиридоксальфосфат), пероксидаза (содержит гем).

Как многие белки, ферменты могут быть мономерами, т.е. состоят из одной субъединицы, и полимерами, состоящими из нескольких субъединиц. В составе фермента выделяют области, выполняющие различную функцию:

1. Активный центр – комбинация аминокислотных остатков (обычно 12-16), обеспечивающая непосредственное связывание с молекулой субстрата и осуществляющая катализ. Аминокислотные радикалы в активном центре могут находиться в любом сочетании, при этом рядом располагаются аминокислоты, значительно удаленные друг от друга в линейной цепи. У ферментов, имеющих в своем составе несколько мономеров, может быть несколько активных центров по числу субъединиц. Также две и более субъединицы могут формировать один активный центр. У сложных ферментов в активном центре обязательно расположены функциональные группы кофактора. В свою очередь в активном центре выделяют два участка: o якорный (контактный, связывающий) – отвечает за связывание и ориентацию субстрата в активном центре, o каталитический – непосредственно отвечает за осуществление реакции.

2. Аллостерический центр (allos – чужой) – центр регуляции активности фермента, который пространственно отделен от активного центра и имеется не у всех ферментов. Связывание с аллостерическим центром какой-либо молекулы (называемой активатором или ингибитором, а также эффектором, модулятором, регулятором) вызывает изменение конфигурации белка-фермента и, как следствие, скорости ферментативной реакции. В качестве такого регулятора может выступать продукт данной или одной из последующих реакций, субстрат реакции или иное вещество (см "Регуляция активности ферментов"). Аллостерические ферменты являются полимерными белками и их активный и регуляторный центры находятся в разных субъединицах.