Аминқышқылдары, белоктар

1. Қандай аминқышқылы полярлы:

1) серин;

2. Қандай аминқышқылы полярсыз:

4) аланин;

3. Имино қышқылды көрсетіңдер:

3) пролин;

4. Қандай амин қышқылы полярлы:

2) метионин;

5. Қандай амин қышқылы полярсыз:

3) лейцин;

6. Амин қышқылдардың қайсысы ароматты қышқыл болады:

4) фенилаланин;

7. Қандай амин қышқылының құрамына фенолдық радикал тобы кіреді:

2) тирозин;

8. Амин қышқылдардың қайсысы дикарбон қышқылы болады:

2) глутамин қышқылы;

9. Амин қышқылдардың қайсысы гетероциклдық қышқыл болады:

1) триптофан;

10. Амин қышқылдардың қайсысы гетероциклдік қышқыл болады:

5) гистидин.

11. Амин қышқылдардың қайсысы негіздік қасиет көрсетеді:

1) лизин;

12. a-Амин қышқылының цвиттер-ионын көрсетіңдер:

4) NH3+-CH(R)-COO-;

13. Қандай байланыс пептидтік байланыс деп аталады:

4) -NН-СО-;

14. Қандай амин қышқылдың құрамына күкірт кіреді:

4) цистеин;

15. Қандай амин қышқылдың құрамында бос амин тобы жоқ:

1) пролин;

16. Амин қышқылдардың қайсысы моноаминодикарбон қышқылдарына жатады:

4) аспарагин қышқылы;

17. Амин қышқылдардың қайсысы диаминомонокарбон қышқылдарына жатады:

5) аргинин.

18. Қандай амин қышқылдың құрамына күкірт кіреді:

5) метионин.

19. Молекуласында ассиметриялық атомы бар амин қышқылы:

5) аталған амин қышқылдарының барлығы.

20. Молекуласында ассиметриялық атомы бар амин қышқылы:

5) аталған амин қышқылдарының барлығы.

21. Молекуласында ассиметриялық атомы жоқ амин қышқылы:

3) глицин;

22. Белок молекуласы құрылған:

5) L-(-амин қышқылдардың қалдықтарынан.

23. Аспарагин қышқылының бүйірлік тобына қандай қасиет тән:

2) бүйірлік тобы гидрофильді, анион тобы бар;

24. Лизин амин қышқылының бүйірлік тобына қандай қасиет тән:

3) бүйірлік тобы гидрофильді, катион тобы бар;

25. Изолейцин амин қышқылының бүйірлік тобына қандай қасиет тән:

1) бүйірлік тобы гидрофобты;

26. Серин амин қышқылының бүйірлік тобына қандай қасиет тән:

4) бүйірлік тобы гидрофильді, зарядталмаған;

27. Амин қышқылдардың қайсысы негіздік қасиет көрсетеді:

1) аргинин;

28. Орта ерітіндісінің рН-ы амин қышқылының изоэлектрлік нүктесіне (р() тән болса, онда амин қышқылының молекуласы:

1) биполярлы ион түрінде болады;

29. Орта ерітіндісінің рН-ы амин қышқылы изоэлектрлік нүктесіне (р() тән болса, онда амин қышқылының молекуласы:

3) заряды нольге тең болады;

30. Глицин молекуласының рК1(2,4; рК2 (9,7. Глициннің изоэлектрлік нүктесі тең болады:

2) 6,05;

31. Аланин молекуласының рК1(2,34; рК2 (9,69. Аланиннің изоэлектр нүктесі тең болады:

3) 6,15;

32. Амин қышқылдың құрамындағы (белок молекуласындағы) ((амин топты анықтау үшін пайдаланатын сапалық реакцияны көрсетіңдер:

4) нингидрин реакциясы;

33. Белок молекуласының құрамына кіретін ароматты қышқылдарды қандай реакция арқылы анықтауға болады:

3) ксантопротеин реакциясы;

34. Әлсіз байланысқан күкірті бар амин қышқылдарын анықтау үшін қандай сапалық реакция пайдаланады:

3) Фоль реакциясын;

35. Триптофанды анықтау үшін пайдаланатын сапалық реакцияны көрсетіңдер:

5) Адамкевич реакциясы.

36. Белок молекуласында қандай топты анықтау үшін Милон реакциясын пайдаланады:

1) тирозинның фенол тобын;

37. Қандай топтарды анықтау үшін сапалық реакция ретінде нингидрин реакциясын пайдаланады:

1) бос амин топтарын;

38. Қандай топтарды анықтау үшін Сакагучи реакциясын пайдаланады:

2) аргининның гуанидин топтарын;

39. Амин қышқылдарының буферлік қасиеттері қандай топқа байланысты:

3) карбоксил мен амин топтарының бірге болуына;

40. Алмастырылатын амин қышқылдарға жатады:

5) аталған амин қышқылдарының барлығы.

41. Алмастырылмайтын амин қышқылдарға жатады:

5) аталған амин қышқылдарының барлығы.

42. Алмастырылатын амин қышқылдарға жатпайды:

4) триптофан;

43. Алмастырылмайтын амин қышқылдарға жатпайды:

4) пролин;

44. Алмастырылатын амин қышқылдарға жатады:

3) аспарагин қышқылы;

45. Алмастырылмайтын амин қышқылдарға жатады:

1) лизин;

46. Алмастырылмайтын амин қышқылдарға жатпайды:

1) аланин;

47. Аланин, валин, пролин, тирозин амин қышқылдарының қалдықтарынан құрылған тетрапептидтің атауын көрсетіңдер:

3) аланил-валил-пролил-тирозин;

48. Белок молекуласында пептидтік байланыстарды анықтау үшін қандай сапалық реакцияны пайдаланады:

3) биурет реакциясы;

49. Қандай қосылыс белок молекуласының құрамына кірмейді:

5) креатин.

50. Белок молекуласының құрамына кіреді:

5) (-амин қышқылдар.

51. Қандай амин қышқылы белок молекуласының құрамында кездеспейді:

4) орнитин;

52. Қандай амин қышқылы белок молекуласының құрамында кездеспейді:

5) (-аланин.

53. Белок молекуласының құрамында кездеспейді:

1) креатинфосфат;

54. Глутатион деген үшпептидтің құрамына кіретін амин қышқылын көрсетіңдер:

2) глутамин қышқылы;

55. Қандай қосылыстарды анықтау үшін биурет реакциясын пайдаланады:

1) белоктарды;

56. Белок концентрациясын ерітіндіде өлшеу үшін пайдаланады:

4) биурет реакциясын;

57. Белок молекуласының бірінші реттік құрылымының анықтамасын таңдап алыңдар:

2)полипептидтік тізбегінде пептидтік байланыс арқылы өзара жалғасқан амин қышқылы қалдықтарының кезектесуі;

58. Белок молекуласының екінші реттік құрылымының анықтамасын таңдап алыңдар:

4) полипептидтік тізбегінің (-спираль және (-құрылымының кеңістікте құрылу тәсілі;

59. a-спиральдың бір айналымына қанша амин қышқылдардың қалдықтары келеді:

1) 3,6;

60. Белок молекуласының төртінші реттік құрылымының анықтамасын таңдап алыңдар:

3) протомерлерінің саны, олардын өзара кеңістікте орналасуы және олигомерлы белок құрылымында протомерлер арасындағы байланыстың түрі;

61. Белок молекуласының конформациясы дегеніміз:

5) белок молекуласындағы атомдарының кеңістікте өзара орналасуы.

62. Белок молекуласының бірінші реттік құрылымы байланыстардың қандай түрлерімен тұрақталынады:

1) амин қышқылдардың (-амино және (-карбоксил топтарының арасындағы байланыстармен;

63. Белок молекуласының екінші реттік құрылымы тұрақтандырылады:

3) пептидтік топтар арасындағы сутектік байланыс арқылы;

64. Белок молекуласының үшінші реттік құрылымын түзілу үшін және тұрақты болу үшін маңызды байланыс:

5) аталған байланыстардың барлығы.

65. Белок молекуласының үшінші реттік құрылымының анықтамасын таңдап алыңдар:

4) бүйірлік топтарының өзара әрекеттесуі арқылы полипептид тізбегінің кеңістік құрылымы;

66. Төртінші реттік құрылымы бар белок:

1) гемоглобин;

67. Белок молекуласының су ортада ерігіштігі белоктың қандай қасиетіне байланысты:

1) иондану қабілетіне;

68. Белок қоспасын бөліп ажырату үшін ион алмасу хроматография және электрофорез әдістерін пайдаланады. Қандай белок молекуласының физика-химиялық қасиеті осы әдістерінің негізіне алынған:

1) молекуланың жалпы заряды;

69. Белок молекуласы денатурацияланғанда:

2) белок молекуласының конформациясы өзгереді, нәтижесінде биологиялық активтілігі жоғалады;

70. Белок молекуласында денатурация нәтижесінде жүзеге аспайды:

4) бірінші реттік құрылымының бұзылуы;

71. Белок денатурациясы деп аталады:

3) белок конформациясының бұзылуы;

72. Белок молекуласының денатурациясына себеп болады:

5) аталған себептерінің барлығы.

73. Белок молекуласының изоэлектрлік нүктесі дегеніміз – бұл ортаның рН мағынасы:

3) белок молекуласы ең төмен ерігіштігімен сипатталады;

74. Ерітіндінің рН шамасы белок молекуласының изоэлектрлік нүкте мағынасынан төмен болғанда белок молекуласы:

2) оң зарядталған;

75. Ерітіндінің рН шамасы белок молекуласының изоэлектрлік нүкте мағынасынан жоғары болғанда белок молекуласы:

1) теріс зарядталған;

76. Ерітіндінің рН шамасы белок молекуласының изоэлектрлік нүктесіне тең болғанда белок молекуласы:

3) жалпы заряды нольге теңеледі;

77. Амин қышқылдар активтену үшін қажет:

4) АТФ;

78. Белоктардың биологиялық қызметіне жатады:

5) аталған қызметтердің барлығы.

79.Организмде қорғаныс қызметін атқарады:

1) иммуноглобулиндер;

80. Сүт құрамына кіретін қор белогы:

4) казеин;

81. Гистондар – бұл белоктар:

3) ядрода ДНҚ молекуласымен байланысқан;

82. Организмде альбумин атқаратын қызмет:

4) осмос қысымының реттегіші;

83. Белоктар организмде қандай қызмет атқармайды:

4) химиялық энергияның қоры;

84. Белоктың азық-түлік құны байланысты:

2) ішек-қарын жолында ыдырау мүмкіншілігіне;

85. Фосфопротеиндердің құрамына кіреді:

2) фосфаттар;

86. Гликопротеиндер – бұл күрделі белоктар, белоксыз бөлігі ретінде құрамына кіреді:

4) көмірсулар;

87. Липопротеиндердің құрамына простетикалық топ ретінде кіреді:

4) май қышқылдары;

88. Гликопротеиндердің құрамына простетикалық топ ретінде кіреді:

1) сиал қышқылдары;

89. Қандай белоктардың тобына сүттің казеині кіреді:

4) фосфопротеидтер;

90. Қан сарысуының белогы гаптоглобин – бұл:

3) гликопротеин;

91. Гемоглобин молекуласының простетикалық тобы ретінде:

2) 2-валенттік темір атомымен байланысқан порфирин;

92. Супероксиддисмутаза молекуласының простетикалық тобы ретінде:

1) Cu2+ мен Zn2+ иондары;

93. Липопротеиндер – бұл күрделі белоктар, құрамына кіреді:

4) липид;

94. Нуклеопротеиндер – бұл:

2) нуклеин қышқылдар мен белоктардан құрылған комплекс;

95. Қан сарысуының құрамына қандай белок кіреді:

1) трансферрин;

96. Пепсин активті қасиет көрсету үшін ортаның рН-шамасы қандай болу қажет:

1) рН шамасы 1,5 – 3,0 тең;

97. Қан құрамына кіретін белоктың қайсысы май қышқылдарымен байланысады:

2) альбумин;

98. Организмде оттегі молекулаларың тасымалдайды:

3) гемоглобин;

99. Қандай белоктың полипептид тізбегінің кеңістік құрылымының (-спираль дәрежесі ең жоғары:

1) миоглобин;

100. Қандай белок (-белок топқа жатады (кеңістік құрылымының көбісі a-спираль түрінде):

1) миоглобин;

101. Белоктар құрылымына кіреді:

1) L-(-амин қышқылдары ғана;

102. Белоктың биологиялық қызметі тәуелді:

2) табиғи конформациясына;

103. Организмде катализдік қызмет атқаратын белоктар:

2) ферменттер;

104.Организмде белоктардың атқаратын қызметі:

5) аталған қызметінің барлығы.

105. Организмде катализдік қызмет атқарады:

1) фосфатазалар;

106. Транспорттық қызмет атқаратын қан сарысуының белогы:

2) альбумин;

107. Қандай аминқышқылының туындысы коллаген белоктың құрамына кіреді:

1) оксипролин;

108. Қандай аминқышқылының туындысы протромбин белоктың құрамына кіреді:

4) g-карбоксиглутамат;

109. Оттегі молекуласын байланыстыратын бұлшық еттің белогы:

3) миоглобин;

110. Фибриллярлы белоктардың тобына жатады:

3) кератин;

111. Аминқышқылының қайсысы белок молекуласының екінші реттік құрылымын өзгертеді:

3) пролин;

112. Белоктың полипептидтік тізбегі (-спиральді түзу үшін белсенді қатысатын амин қышқылы:

1) аланин;

113. Белоктың полипептидтік тізбегі b(-құрылым түзу үшін қарсы әрекет жасайтын амин қышқылы:

1) лизин;

114. Белоктың полипептидтік тізбегінде a-спираль құрылымды бұзатын амин қышқылы:

5) глицин.

115. Белоктың полипептидтік тізбегі (-спираль түзу үшін белсенді қатысатын амин қышқылы:

2) лейцин;

116. Белоктың полипептидтік тізбегі (-құрылым түзілу үшін белсенді қатысатын амин қышқылы:

1) изолейцин;

117. Гемоглобин молекуласының құрылымы көрсетіңдер:

1) (2(2;

118. Гемоглобин молекуласы қанша суббөліктерден құрылады:

4) төрт;

119. Альбумин молекуласы қанша суббөліктерден құрылады:

5) бір.

120. Гемоглобин құрамына кіреді:

5) темір.

121. Миоглобин құрамына простетикалық тобы ретінде кіреді:

1) гем;

2) молибден;

3) магний иондары;

4) мыс иондары;

5) тиаминпирофосфат.

122. Глобулярлы белоктардың тобына кірмейді:

1) трипсин;

123. Фибриллярлы белоктардың тобына кірмейді:

2) инсулин;

124. Глобулярлы белоктардың тобына кіреді:

5) аталған белоктардың барлығы.

125. Глобулярлы белоктардың тобына жатады:

2) миоглобин;

126. Аспарагин мен глутамин аминқышқылдарының сипаттамалары:

4) жеңіл жұмылдыру азот атомының көзі ретінде қызмет атқарады;

127. Глюкоген аминқышқылдары тобына жатпайды:

3) лизин;

128. Қандай аминқышқылы ыдырағанда ацетил-СоА мен ацетоацетил-СоА түзілмейді:

4) валин;

129. Глюкоген аминқышқылдары тобына кіреді:

5) аталған амин қышқылдардың барлығы.

130. Қандай аминқышқылы алмасу процесінде тотығу, дезаминдеу реакцияға ең активті қатысады:

5) глутамин қышқылы.

131. Изолейцин молекуласының катаболизм процесінде түзілетін өнім:

1) ацетил-СоА мен пропионил-СоА;

132. Несепнәр циклында түзіледі:

4) аргинин;

133. Тирозин бауырда түзілгенде алғы зат ретінде қандай амин қышқылы қызмет атқарады:

4) фенилаланин;

134. Қандай қосылыстар түзілгенде организм амин қышқылдарды алғы зат ретінде пайдаланады:

5) аталған қосылыстардын барлығы.

135. Қандай қосылыстарының катаболизм процесінде орнитин циклы жүзеге асады:

2) құрылымында азот атомы бар қосылыстардың;

136. Қайта аминдеу реакциясына қатысады:

5) аталған амин қышқылдарының барлығы.

137. Аминқышқылдар үшін катаболизм бірінші қезеңінде қандай реакция тән:

1) қайта аминдеу;

138. Аминқышқылдардың қайта аминдеу реакцияның нәтижесінде түзіледі:

2) (-кетоқышқылдар;

139. Аминқышқылы алмасу процесіне қатысатын фермент:

5) аталған ферменттердің барлығы.

Ферменттер

140. Тірі организмде ферменттердің атқаратын қызметі:

3) химиялық реакцияларының жылдамдығын тездетеді;

141. Химиялық катализаторлардың қасиетіне ұқсас ферменттердің қасиеті:

5) ферменттер реакцияның өнімі ретінде болмайды да, реакция бойы өзгермейді.

142. Ферменттерге тән емес қасиетін көрсетіңдер:

1) химиялық реакциялардың активтену энергиясын төмендетпейді;

143. Ферменттерге тән қасиетін көрсетіңдер:

5) аталған қасиеттерінің барлығы.

144. Ферменттер қандай температура жағдайында әсіресе активті келеді:

2) 30-400С;

145. Ферменттік реакция жылдамдығына әсер ететін факторды көрсетіңдер:

5) аталған факторлардың барлығы.

146. Фермент дегеніміз – бұл:

1) химиялық реакцияны жылдамдататын биологиялық катализатор;

147. Ферменттердің сипаттамасына жатпайды:

4) химиялық реакция тепе-теңдігін бұзады;

148. Ферменттердің сипаттамасына жатады:

5) аталған сипаттамаларының барлығы.

149. Ферменттердің активтілігі тәуелді:

5) айтылған жағдайлардың барлығына.

150. Ферменттер химиялық реакция жылдамдығын тездетеді, себебі:

3) химиялық реакцияның активтену энергиясын төмендетеді;

151. Холофермент дегеніміз - бұл:

2) белоктық бөлігі мен кофактор байланысқан күрделі комплекс;

152. Апофермент – бұл:

3)ферменттердің белоктық бөлігі, активті түрі коферментпен байланысқан;

153. Қандай анықтама апорферментті сипаттайды:

4) кофакторсыз активтілігі төмен болады;

154. Екі бөліктен құрылған фермент молекуласы аталады:

1) холофермент;

155. Күрделі ферменттердің белоктық бөлігі аталады:

2) апофермент;

156. Күрделі ферменттердің белоктық емес бөлігі аталады:

4) кофактор;

157. Күрделі ферменттердің белоктық емес бөлігі белоктық бөлігімен байланысады:

4) ван-дер-ваалс әрекеттесу арқылы;

158. Қандай реакцияларды оксидоредуктазалар катализдейді:

1) тотығу-тотықсыздану реакцияларды;

159. Трансферазалар катализдейді:

2) донорлы молекуладан акцепторлы молекулаға атом тобын тасымалдауын;

160. Лигазалар катализдейтін реакциялар:

5) екі қосылыс қатысатын конденсациялану реакцияларындағы байланыс түзілуін (АТФ-тың энергиясын пайдаланып).

161. Изомеразалар катализдейтін реакциялар:

4) екі изомерлердің өзара айналысуын;

162. Лиазалар катализдейтін реакциялар:

3) гидролизден басқа жолмен байланыстарды ыдырату;

163. Гидролазалар катализдейтін реакциялар:

1) гидролиздік (су қатысумен) жол арқылы байланыстардың ыдырауын;

164. Атомдық тобы және молекулалық бөліктерін бір қосылыстан екінші қосылысқа тасымалдайтын реакцияларды катализдейтін ферменттердің тобына жатады:

5) трансферазалар.

165. Молекула кеңістік құрылымының өзгеруін, молекула ішіндік өзгерістерін катализдейді:

3) изомеразалар;

166. Субстратты гидролиздік емес жолмен ыдырауын катализдейді, осы кезде субстрат молекуласында қос байланыс түзіледі:

2) лиазалар;

167. Тотығу-тотықсыздану реакцияларды катализдейді:

3) оксидоредуктазалар;

168. Қандай байланыстардың гидролизін протеолиттік ферменттер катализдейді:

1) пептидтік байланыстардың;

169. Карбоксипептидаза катализдейді:

1) белок молекуласында С-соңғы амин қышқылдарының пептидтік байланыстың гидролизін;

170. Күрделі эфирлік байланыстың гидролизін катализдейді:

1) эстеразалар;

171. Протеолиттік ферменттердің тобына кірмейді:

2) липаза;

172. Трипсин пептидтік байланыстың гидролизін катализдейді, егерде ол түзілген:

5) лизин мен аргининның карбоксил топтарымен.

173. Ала-Гли-Тир-Тре-Арг-Вал-Иле пептидте қандай амин қышқылдары арасындағы пептидтік байланыстың гидролизін трипсин катализдейді:

3) аргинин мен валин;

174. Ала-Тре-Тир-Сер-Лиз-Иле-Вал пептидте қандай амин қышқылдары арасындағы пептидтік байланыстың гидролизін химотрипсин катализдейді:

2) тирозин мен серин;

175. Пепсин деген протеолитикалық фермент:

1) асқазан сөлінің рН шамасы 1,5-3,0-ге тең болғанда қызмет атқарады;

176. Трипсин деген протеолитикалық ферменттің алғы заты түзіледі:

3) ұйқы безінде;

177. Уреаза деген ферменттің субстраты ретінде болады:

3) несепнәр;

178. СН₃-СО-СООН ¾® СН₃-СН(ОН)-СООН реакцияларды катализдейтін фермент қандай класқа жатады:

2) оксидоредуктазалар;

179. НООС-(СН₂)₂-СН(NН₂)-СООН + СН₃-СО-СООН¾® НООС-(СН₂)₂-СО-СООН +

СН₃-СН(NН₂)-СООН реакцияларды катализдейтін фермент қандай класқа жатады:

5) трансферазалар.

180. СН₃СО-О-СН₂-СН₃ қосылыстың гидролизі катализдейді:

3) эстераза;

181. Гидролазалар деген ферменттердің тобына жатады:

5) аталған фермент топтарының барлығы.

182. Оксидоредуктазаларға жатпайды:

5) рибонуклеаза.

183. Никотинамидадениндинуклеотид деген кофермент тасымалдайды:

5) сутек атомдарын.

184. Кофермент ретінде қызмет атқарады:

5) аталған қосылыстарының барлығы.

185. Коферменттердің тобына жатпайды:

5) ретинол.

186. Кофермент ретінде қызмет атқарады:

5) аталған қосылыстардың барлығы.

187. Биохимиялық реакцияларда А кофермент атқаратын қызмет:

4) ацил топтарын активтендіру;

188. Ацил топтарын тасымалдайтын кофермент:

4) А коферменті;

189. Трансаминдеу реакцияларды катализдейтін ферменттердің коферменті:

4) пиридоксальфосфат;

190. Тиаминпирофосфат зат алмасу процестерінде тасымалдайды:

3) альдегид топтарын;

191. Зат алмасуы биосинтетикалық реакцияларда электрондарды тасымалдаушы ретінде қызмет атқарады:

1) НАДФ ғана;

192. Коферменті жоқ ферментті көрсетіңдер:

5) аталған ферменттердің біреуі де емес.

193. Убихинон Q:

1) тыныстану тізбегінде флавопротеиндардан цитохромдарға электрондарды тасымалдайды;

194. Коферменттерге жатады:

5) аталған қосылыстарының барлығы.

195. Қандай ферменттің құрамына кофакторы ретінде металдар кіреді:

4) супероксиддисмутаза;

196. Ферменттердің әсерінің механизміне жатпайды:

5) фермент субстратпен қайтымсыз, берік байланысуы.

197. Ферменттік катализде металдар қандай қызмет атқарады:

5) аталған қызметтердің барлығы.

198. Ферменттердің субстрат ерекшелігі неге байланысты:

5) активті орталығы субстратқа комплементарлы болуына.

199. Қандай байланыс арқылы субстраттар ферменттік активті орталығымен байланысады:

5) аталған байланыстардың барлығымен.

200. Реакцияларының бір түрін катализдейтін ферменттердің субстраттық ерекшелігі белгіленеді:

2) субстраттың құрылымымен;

201. Субстраттың концентрациясына тежегіш әсерінің тиімділігі тәуелді болғанда онда тежегіш аталады:

3) бәсекелес;

202. Бәсекелес тежегіш:

1) ферменттің активті орталығымен байланысады;

203. Бәсекелес тежегіштерге тән қасиет:

2) ферменттің активті орталығымен қайтымды байланысады;

204. Бәсекелес емес тежегіштер:

2) молекуласының құрылымы субстрат құрылымына ұқсас емес;

205. Бәсекелес емес тежегіштердің қасиеттеріне жатпайды:

1) ферменттің активті орталығымен байланысады;

206. Қандай ферменттік қасиет фермент-субстрат комплекс түзілу үшін манызды болады:

4) активті орталығының стереоерекшелігінің жоғары дәрежесі;

207. Михаэлис-Ментен константасы – бұл:

1) бір субстратқа байланысты ферменттің сипаттамасы;

208. Қандай ферменттің қасиетті Михаэлис-Ментен константасымен (Кm) сипатталады:

2) белгілі бір субстратқа ферменттің туыстығы;

209. Бәсекелес емес тежегіштер әсер еткенде өзгермейді:

5) Михаэлис-Ментен константасы (Кm).

210. Бәсекелес тежегіштер әсер еткенде өзгермейді:

1) реакцияның ең жоғары жылдамдығы (Vmах);

211. Ферменттік реакциялардың жылдамдығына әсер ететін фактор:

5) аталған факторларының барлығы.

212. Қандай қасиет ферменттік активті орталығын дұрыс емес сипаттайды:

4) активті орталығына полярлы амин қышқылдарының қалдықтары ғана кіреді;

213. Аллостериялық ферменттердің құрылымымен қызметтің негізгі ерекшелігін көрсетіңдер:

5) аталған ерекшелігінің барлығы.

214. Ферменттің активтілігі тежегіш әсерінен төмендейді. Дұрыс және толық жауабын таңдап алыңдар:

1) фермент-субстрат комплекстің мөлшері төмендейді;

215. Субстратпен байланысу және ферменттік катализді жүзеге асыру үшін жауапты фермент молекуласының бөлігі аталады:

2) активті орталығы;

216. Михаэлис-Ментен константаның (Кm) мағынасы:

1) субстраттың табиғатына тәуелді;

217. Михаэлис-Ментен константасының мағынасы:

3) реакция жылдамдығы максималды жылдамдығының жартысына тең болғанда субстраттың концентрациясына тең болады;

218. Клеткада ферменттің активтенуі іске асады:

5) аталған барлық жолдары арқылы.

219. Бірлестірілген жүйе ретінде қызмет атқаратын бірнеше ферменттерден құрылған комплекс – бұл:

4) мультиферменттік жүйе;

220. Орта температурасы оптималды температурадан жоғары болғанда ферменттік активтілігі төмендейтін себебі:

1) фермент молекуласының денатурациясы;

221. Ортаның рН шамасы оптималды рН-тан жоғары немесе төмен болғанда ферменттік активтілігі төмендейтін себебі:

2) фермент молекуласында ионданатын топтарының иондалу дәрежесі өзгереді;