Трансаминирование

Катаболизм белков.

Внутри клеток также имеются протеолитические ферменты – внутриклеточные протеиназы или катепсины. Эти ферменты сосредоточены в специальных органоидах клетки – лизосомах. Мембраны, окружающие лизосомы непроницаемы для ферментов, но они пропускают белки внутрь, чтобы подвергнуть их протеолизу. Белки, которые необходимо подвергнуть протеолизу, расщепляются в лизосомах до отдельных аминокислот.

Кроме того, в цитоплазме клеток имеются особые мультиферментные комплексы – протеосомы, предназначенные для избирательного расщепления белков, которых не должно быть в клетках. Это чужеродные и дефектные белки, а также молекулы, присутствие которых ограничено во времени.

Для предотвращения нежелательного переваривания белков в цитоплазме имеются особые белки – эндогенные ингибиторы протеиназ. Ингибиторов такого рода особенно много в плазме крови.

В сутки внутриклеточному протеолизу подвергается от 200 до 300 г собственных белков.

Глубокий распад белков, сопровождающийся расщеплением всех пептидных связей и приводящий к образованию аминокислот, называется тотальным протеолизом.

В некоторых случаях под действием протеолитических ферментов в молекуле белка избирательно расщепляется лишь одна пептидная связь между строго определенными аминокислотами и от белка отщепляется часть его молекулы – полипептид. Такой распад белков называют ограниченный протеолиз. Примером ограниченного протеолиза является превращение проферментов в действующие ферменты: переход неактивных форм факторов свертывания крови в активные.

Трансаминирование

Трансаминирование - реакция переноса α-аминогруппы с аминокислоты на α-кетокислоту, в результате чего образуются новая кетокислота и новая аминокислота. Константа равновесия для большинства таких реакций близка к единице (К_р~1,0), поэтому процесс трансаминирования легко обратим (см. схему А).

Реакции катализируют ферменты аминотрансферазы, коферментом которых служит пиридоксальфосфат (ПФ) - производное витамина В₆ (пиридоксина, см. раздел 3) (см. схему Б).

Аминотрансферазы обнаружены как в цитоплазме, так и в митохондриях клеток эукариот. Причём митохондриальные и цитоплазматические формы ферментов различаются по физико-химическим свойствам. В клетках человека найдено более 10 аминотрансфераз, отличающихся по субстратной специфичности. Вступать в реакции трансаминирования могут почти все аминокислоты, за исключением лизина, треонина и пролина.

Схема А

Схема Б