Ингибирование ферментов

Ингибиторы – низкомолекулярные вещества, уменьшающие активность ферментов.

По степени связывания фермента и ингибитора:

1) Обратимое ингибирование

2) Необратимое ингибирование

Обратимое ингибирование – ингибитор непрочно связывается с ферментом (нековалентные связи) и после отделения ингибитора активность фермента восстанавливается.

· Конкурентное

· Неконкурентное

Конкурентное – ингибитор похож на субстрат.

· Субстрат конкурирует с ингибитором за присоединение в АЦ, т. к. они похожи.

· Тип ингибирования зависит от концентрации субстрата (рис. 3): при увеличении концентрации субстрата он вытесняет ингибитор и АЦ, и максимальная скорость реакции не измениться, а константа Михаэлиса будет увеличиваться.

Неконкурентное – ингибитор не похож на субстрат.

· Субстрат не конкурирует с ингибитором за присоединение в АЦ, ингибитор присоединяется в другом (например, аллостерическом).

· Тип ингибирования не зависит от концентрации субстрата (рис. 4): т. е. при максимальном увеличении концентрации субстрата скорость реакции в присутствии ингибитора будет меньше (это связано с уменьшение количества ферментов).

Необратимое ингибирование – ингибитор связан с ферментом прочными ковалентными связями и необратимо выводит фермент из реакции.

· Специфическое

· Неспецифическое

Спецефическое – ингибитор связан со спецефической группой в активном центре (например, с SН-группой серина связываются многие токсические вещества – делициды, зорин и т. п.).

Неспецифическое – ингибитор связан с ферментом вне АЦ (тяжелые металлы). Например, аспирин необратимо ингибирует фермент циклооксигеназу, которая образует медиаторы воспаления – простагландины. Следовательно, аспирин является противовоспалительным жаропонижающим средством/