Главная Случайная страница Контакты | Мы поможем в написании вашей работы! | ||
|
1. При нагревании жидкости необходимо держать пробирку отверстием от себя и окружающих, не прикасаться пробиркой к горящей горелке; всегда быть очень осторожным при нагревании, не допускать выплёскивания жидкости (время от времени отводить пробирку от пламени, не нагревать её в вертикальном положении); не приближать лицо к пробирке, в которой нагревается жидкость.
2. При закипании жидкости в пробирке вынести ее из пламени.
3. При длительном кипячении пользоваться специальными зажимами для пробирок.
4. При ожоге кожи положить на пораженное место вату со спиртом.
Работа с электронагревательными приборами
1. Вблизи электронагревательных приборов не должно быть горючих веществ (эфира, бензина, спирта и т. д.).
2. Колбочки с кипящей жидкостью снимать с плиток специальным зажимом.
3. Не прикасаться мокрыми руками к электроприборам, рубильникам.
ЛИТЕРАТУРА
1. Губський Ю.І. Біологічна хімія. – Київ-Тернопіль: Укрмедкнига, 2000. – 508 с.
2. Губський Ю.І. Біологічна хімія. Підручник. – Київ-Вінниця: Нова книга, 2007. – 656 с.
3. Гонський Я.І., Максимчук Т.П., Калинський М.І. Біохімія людини: Підручник. – Тернопіль: Укрмедкнига, 2002. – 744 с.
4. Вороніна Л.М. та ін. Біологічна хімія. – Харків: Основа, 2000. – 608 с.
5. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. – 704 с.
6. Биохимия: Учебник / Под ред. Е.С. Северина. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2003. – 784 с.
7. Клінічна біохімія: Підручник / Д.П. Бойків, Т.І. Бондарчук, О.Л. Іванків та ін.; за ред. О.Я. Склярова. – К.: Медицина, 2006. – 432 с.
8. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: ООО Медицинское информационное агентство, 1998. – 496 с.
9. Бышевский А.Ш., Терсенов О.А. Биохимия для врача. – Екатеринбург: Уральский рабочий, 1994. – 384 с.
10. Практикум з біологічної хімії / Бойків Д.П., Іванків О.Л., Коби-лянська Л.І. та ін./ За ред. О.Я. Склярова. – К.: Здоров’я, 2002. – 298 с.
11. Лабораторні та семінарські заняття з біологічної хімії: Навч. посібник для студентів вищих навч. закл. / Л.М. Вороніна, В.Ф. Десенко, А.Л. Загайко та ін. – Х.: Вид-во НФаУ; Оригінал, 2004. – 384 с.
12. Губський Ю.І. Біоорганічна хімія. – Вінниця: НОВА КНИГА, 2004. – 464 с.
ЗАНЯТИЕ 2
Тема: Основы биокатализа. Строение и физико-химические свойства ферментов. Классификация и номенклатура ферментов. Изучение влияния температуры и рН среды на активность ферментов.
Актуальность. Ферменты (энзимы) – биологические катализаторы, которые содержатся во всех клетках, тканях и биологических жидкостях, обеспечивают протекание химических реакций в организме. В отличие от неорганических катализаторов (металлов, кислот и т.п.) ферменты имеют высокую эффективность и специфичность действия, способны ускорять реакции в мягких условиях. Ферменты термолабильны, их активность зависит от рН среды. Синтез и каталитическая активность ферментов контролируется разными регуляторными механизмами. Современные методы выделения и очистки ферментов позволили выучить их структуру, условия проявления активности, механизм действия.
Цель. Определить основные принципы катализа. Выучить биохимические закономерности строения и функционирования разных классов ферментов, отличия ферментов от неорганических катализаторов (специфичность действия, высокая эффективность катализа, способность действовать в мягких условиях, регулируемость и др.). Изучить влияние температуры и рН среды на активность α-амилазы слюны.
ЗАДАНИЯ ДЛЯ САМОСТОЯТЕЛЬНОЙ РАБОТЫ
ТЕОРЕТИЧЕСКИЕ ВОПРОСЫ
1. Общие представления о катализе. Основные принципы катализа.
2. Теория биологического катализа.
3. История развития энзимологии.
4. Химическая природа ферментов.
5. Чем обусловлено разнообразие ферментов?
6. Отличия ферментов от неорганических катализаторов.
7. Структура простых и сложных ферментов. Апофермент, кофактор, кофермент и простетическая группа. Особенности структуры активного центра простых и сложных ферментов. Аллостерический центр.
8. Общие свойства ферментов: термолабильность, зависимость от рН, специфичность действия.
9. Олигомерные белки-ферменты, мультиферментные комплексы и мебрано-ассоциированные ферменты.
10.Изоферменты: особенности структуры, локализации синтеза в организме человека (на примере изоферментов лактатдегидрогеназы, креатинфосфокиназы), роль в диагностике заболеваний.
11. Классификация и номенклатура ферментов. Характеристика типов химических реакций, лежащих в основе классификации ферментов.
ТЕСТОВЫЕ ЗАДАНИЯ ДЛЯ САМОКОНТРОЛЯ
1. Выберите вещество, которое не способно выполнить функцию субстрата для ферментов организма человека.
А. Глюкоза. В. Высшая жирная кислота | D. Уксусная кислота в активной форме. |
С. Нитратная кислота. | Е. Гликоген. |
2. Укажите субстрат, разрушение которого осуществляет класс ферментов гидролазы.
А. Высшие жирные кислоты. | D. Углекислый газ. |
В. Белки. | Е. Глюкоза. |
С. Пировиноградная кислота. |
3. Укажите признак, который положен в основу классификации ферментов.
А. Обратимость реакции. | D. Тип катализируемой реакции. |
В. Химическая структура фермента. | Е. Химическая структура субстрата. |
С. Тип специфичности фермента. |
4. Укажите класс ферментов, который осуществляет процесс фосфорили-рования субстратов.
А. Трансферазы. | С. Изомеразы. | Е. Лигазы. |
В. Оксидоредуктазы. | D. Лиазы. |
5. Фермент уреаза способен разрушать только структуру мочевины. Укажите тип его специфичности.
А. Стереохимический. | С. Абсолютный групповой. |
В. Абсолютный. | D. Относительный групповой. |
6. Как называют ферменты, которые катализируют одну и ту же реакцию, но отличаются первичной структурой и физико-химическими свойствами?
А. Изоферменты. | С. Проферменты. | Е. Апоферменты. |
В. Холоферменты. | D. Кофакторы. |
7. Какое из перечисленных свойств характерно только для биологических катализаторов?
А. Повышают скорость реакции, не расходуются и не претерпева
ют необратимых изменений.
В. Повышают скорость реакции, снижая энергию активации.
С. Не изменяют состояния равновесия химической реакции.
D. Способность к регуляции.
8. Укажите субстрат для амилазы слюны.
А. Белок. В. Крахмал. С. Сахароза. D. Глюкоза. Е. Аминокислота.
9. Какой тип реакции способны катализировать ферменты класса лиаз?
А. Гидролиз. | С. Восстановление. | Е. Декарбоксилирование. |
В. Окисление. | D. Трансаминирование. |
10. Дайте полное название сложному ферменту, в котором полипептидные цепи присоединяются к небелковой части.
А. Простетическая группа. | С. Кофермент. | Е. Холофермент. |
В. Кофактор. | D. Апофермент. |
11. D-оксидаза аланина дезаминирует только D-аланин, не разрушая структуру L-аланина. Укажите тип специфичности этого фермента.
А. Стереохимический. | С. Абсолютный групповой. |
В. Абсолютный. | D. Относительный групповой. |
12. Выберите небелковую часть ферментов, которая используется для образования активных форм ацилов разных кислот.
А. КоQ. В. НSКоА. С. ТДФ. D. НАДФ. Е. ФМН.
13. Ферменты повышают скорость реакции, так как:
А. Изменяют свободную энергию реакции
В. Уменьшают скорость обратной реакции
С. Уменьшают энергию активации
D. Изменяют состояние равновесия реакции
14. Какой оптимум рН имеет фермент пепсин?
А. 1,5–2,5. | В. 4–5. | С. 6–7. | D. 8–9. | Е. 10–11. |
15. Какой оптимум рН имеет фермент амилаза?
А. 1,5–2. | В. 6,8–7,2. | С. 8–9. | D. 3,5–4. | Е. 4,5–5. |
16. Какая температура является оптимальной для действия большинства ферментов?
А. 50–60 °С. | В. 15–20 °С. | С. 80–100 °С. | D. 35–40 °С. |
ПРАКТИЧЕСКАЯ РАБОТА
Дата публикования: 2015-04-07; Прочитано: 537 | Нарушение авторского права страницы | Мы поможем в написании вашей работы!